Scc1 Activadores

Activadores comunes de Scc1 incluyen, pero no se limitan a Forskolin CAS 66575-29-9, PMA CAS 16561-29-8, Ácido Okadaico CAS 78111-17-8, Calyculin A CAS 101932-71-2 y (-)-Epigallocatechin Gallate CAS 989-51-5.

Los activadores de Scc1 abarcan una serie de compuestos químicos que ejercen sus efectos a través de diversas vías bioquímicas, mejorando en última instancia la actividad funcional de Scc1 en la cohesión de cromátidas hermanas. La forskolina, a través de su capacidad para elevar los niveles intracelulares de AMPc, aumenta indirectamente la actividad de Scc1 mediante la fosforilación mediada por PKA de proteínas del complejo de cohesina o de reguladores asociados. Del mismo modo, la PMA, que activa la PKC, y la bisindolilmaleimida I, un inhibidor de la PKC, pueden modular los eventos de fosforilación que aumentan indirectamente el papel de Scc1 en el mantenimiento de la cohesión de las cromátidas hermanas. El ácido okadaico y la caliculina A, al inhibir las proteínas fosfatasas PP1 y PP2A, aumentan la fosforilación de los miembros del complejo de la cohesina, lo que puede mejorar la estabilidad y la función de Scc1. La ionomycina y el thapsigargin elevan los niveles de calcio intracelular, activando potencialmente las proteínas quinasas dependientes del calcio e influyendo así en la actividad de Scc1.

Los activadores de Scc1 son un conjunto diverso de compuestos químicos que aumentan indirectamente la actividad funcional de Scc1 mediante la modulación de las vías de señalización celular y los estados de fosforilación. La forskolina, que estimula la adenilil ciclasa para elevar los niveles intracelulares de AMPc, activa la proteína cinasa A (PKA), lo que puede dar lugar a fosforilaciones que aumenten el papel de Scc1 en la cohesión de cromátidas hermanas. El forbol 12-miristato 13-acetato (PMA) capitaliza la activación de la proteína quinasa C (PKC) para influir indirectamente en el estado de fosforilación de las proteínas del complejo de cohesina, potenciando así la función de Scc1. La inhibición de las proteínas fosfatasas PP1 y PP2A por el ácido okadaico y la caliculina A, respectivamente, impide la desfosforilación de proteínas dentro del complejo de cohesina, lo que posiblemente resulta en una mejora de la actividad de Scc1. El galato de epigalocatequina (EGCG) y el cloruro de litio interactúan con varias quinasas y fosfatasas, dando lugar a una dinámica de fosforilación modificada que podría promover indirectamente el papel de Scc1 en la segregación cromosómica.