Date published: 2025-11-5

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Rer1 Activateurs

Les activateurs Rer1 courants comprennent, sans s'y limiter, la tunicamycine CAS 11089-65-9, la thapsigargin CAS 67526-95-8, la brefdine A CAS 20350-15-6, l'acide 4-phénylbutyrique CAS 1821-12-1 et le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6.

Les activateurs Rer1 sont une classe spécifique de composés chimiques conçus pour moduler l'activité de la protéine Rer1. Rer1, abréviation de Retention in Endoplasmic Reticulum 1, est une protéine cellulaire principalement associée au réticulum endoplasmique (RE), un organite responsable de la synthèse des protéines et du métabolisme des lipides. Rer1 joue un rôle essentiel dans le tri et le trafic des protéines membranaires au sein du RE, assurant leur localisation et leur fonction appropriées. Les activateurs de cette classe chimique sont généralement de petites molécules ou des agents chimiques conçus pour interagir avec Rer1, dans le but d'influencer sa fonction ou ses mécanismes de régulation. Le mécanisme d'action des activateurs de Rer1 peut impliquer la liaison à des régions spécifiques de la protéine Rer1, modifiant potentiellement sa conformation et améliorant sa capacité à retenir ou à trier les protéines membranaires du RE. En ciblant Rer1, ces composés peuvent indirectement affecter le sort et la distribution des protéines membranaires dans le RE, ce qui a un impact sur divers processus cellulaires. Les chercheurs et les scientifiques utilisent les activateurs de Rer1 comme des outils précieux en biologie cellulaire et dans les études moléculaires pour étudier les mécanismes précis par lesquels Rer1 contribue au trafic et à la localisation des protéines dans le RE. En modulant l'activité de Rer1, les chercheurs peuvent comprendre son rôle dans le maintien de l'homéostasie cellulaire et des mécanismes de contrôle de la qualité des protéines, et mettre en lumière les processus fondamentaux qui régissent le tri et la localisation des protéines intracellulaires. Dans l'ensemble, les activateurs Rer1 constituent des ressources précieuses pour élucider les mécanismes complexes du trafic des protéines au sein du réticulum endoplasmique et leur importance dans la physiologie cellulaire.

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