La profilina-1 es una proteína fundamental de unión a la actina que desempeña un papel crucial en la regulación de la polimerización de la actina, un proceso fundamental para la motilidad, la división y la señalización celulares. Al unirse a la actina monomérica (G-actina), la Profilina-1 actúa como regulador crítico de la dinámica de la actina, controlando la reserva de actina disponible para la polimerización en actina filamentosa (F-actina). Esta interacción es esencial para la organización espacial y temporal del citoesqueleto de actina, lo que influye en una amplia gama de procesos celulares, como la forma, la adhesión y la migración celulares. La Profilina-1 también interactúa con fosfoinositidos y proteínas que contienen tramos de poli-L-prolina, que median su participación en diversas vías de señalización y su localización dentro de la célula. A través de estas interacciones, la Profilina-1 está implicada en la regulación del tráfico de membranas, la transducción de señales y la respuesta de las células a las señales extracelulares. El papel polifacético de la Profilina-1 subraya su importancia en el mantenimiento de la homeostasis celular y su implicación en la fisiopatología de las enfermedades cuando está desregulada.
La inhibición de la actividad o expresión de la Profilina-1 puede afectar significativamente a las funciones celulares al alterar la dinámica de la actina y los procesos celulares asociados. Mecánicamente, la inhibición puede producirse a través de varias vías, incluido el secuestro de la Profilina-1 lejos de los monómeros de actina, la interferencia con su capacidad para unirse a la actina o la alteración de sus interacciones con los lípidos de membrana y otros socios de unión. Además, las modificaciones postraduccionales de la Profilina-1, como la fosforilación, pueden modular su actividad e interacciones con la actina y otras proteínas, influyendo en la dinámica general de la polimerización de la actina. La regulación precisa de la Profilina-1 es crítica para su función en la remodelación de la actina y, por tanto, su inhibición puede conducir a una morfología celular alterada, una motilidad deficiente y unas vías de señalización defectuosas. Esto subraya la complejidad de dirigir la inhibición de la Profilina-1, dado su papel central en la dinámica del citoesqueleto de actina y los amplios efectos sobre la fisiología celular. Comprender los mecanismos a través de los cuales se puede inhibir la Profilina-1 ofrece conocimientos sobre la regulación del citoesqueleto de actina y la capacidad de influir en el comportamiento celular en diversos contextos.
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Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
La citochalasina D es un compuesto natural que actúa como un potente inhibidor de la polimerización de la actina al unirse a los complejos profilina-actina. Interrumpe el ensamblaje de los filamentos de actina y se utiliza a menudo en investigación para estudiar el citoesqueleto. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
La latrunculina A es otro producto natural que inhibe la polimerización de la actina secuestrando los complejos profilina-actina. Se ha utilizado ampliamente en la investigación para estudiar la dinámica de la actina y la motilidad celular. | ||||||
SMIFH2 | 340316-62-3 | sc-507273 | 5 mg | $140.00 | ||
El SMIFH2 es un inhibidor de molécula pequeña que interrumpe la unión de la profilina-1 a los monómeros de actina, inhibiendo así la polimerización de la actina. Se ha utilizado en estudios para investigar el papel de la profilina-1 en los procesos celulares. |