A podoplanina, também conhecida pelos seus vários pseudónimos, como aggrus, T1-alfa e gp38, é uma sialoglicoproteína transmembranar de tipo I. Tem uma distribuição tecidular diversa, sendo expressa em vários tipos de células, como células endoteliais linfáticas, osteoblastos e certos tipos de tumores. A nível molecular, a podoplanina tem múltiplos locais de O-glicosilação no seu domínio extracelular, que desempenham um papel vital na sua funcionalidade. Sabe-se que tem um papel importante na formação do sistema vascular linfático e na separação das vasculaturas sanguínea e linfática. Além disso, a interação da podoplanina com o recetor 2 semelhante à lectina do tipo C (CLEC-2) é fundamental na agregação plaquetária, um processo crucial na hemostase.
Os inibidores da podoplanina são uma classe de moléculas que visam e modulam a atividade da podoplanina. Dado o papel da proteína em vários processos celulares, a inibição da podoplanina pode ter uma série de implicações bioquímicas. Estes inibidores podem atuar impedindo a interação da podoplanina com os seus parceiros de ligação, como o CLEC-2, impedindo assim processos como a agregação plaquetária. Em alternativa, podem inibir a expressão ou as modificações pós-traducionais da podoplanina, afectando a sua estabilidade, localização ou funcionalidade. O desenvolvimento e o estudo dos inibidores da podoplanina podem fornecer informações valiosas sobre o papel da proteína no desenvolvimento vascular, na hemostase e noutras vias fisiológicas e bioquímicas. Através do estudo de tais inibidores, a complexa interação da podoplanina em vários processos celulares pode ser mais bem elucidada, oferecendo uma compreensão mais profunda do seu significado na biologia celular e molecular.
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