Olr185 Activateurs

Les activateurs Olr185 courants comprennent, entre autres, A23187 CAS 52665-69-7, (±)-Bay K 8644 CAS 71145-03-4, Thapsigargin CAS 67526-95-8, Ionomycin CAS 56092-82-1 et Forskolin CAS 66575-29-9.

Les activateurs chimiques de l'Olr185 peuvent être compris grâce à leurs mécanismes distincts d'influence des voies de signalisation intracellulaires qui conduisent à l'activation de la protéine. L'ionophore calcique A23187 augmente directement la concentration de calcium intracellulaire, un second messager essentiel, qui peut induire un changement de conformation de l'Olr185, activant ainsi la protéine. De même, le BAY K8644 active les canaux calciques de type L, provoquant une augmentation du calcium intracellulaire qui peut activer Olr185. La thapsigargin perturbe la séquestration du calcium en inhibant la Ca2+-ATPase du sarco/réticulum endoplasmique (SERCA), augmentant ainsi les niveaux de calcium cytosolique qui activent Olr185. L'ionomycine facilite également l'augmentation du calcium intracellulaire en transportant sélectivement les ions calcium dans les cellules, activant Olr185 par des voies dépendantes du calcium.

Une activation supplémentaire d'Olr185 peut se produire par la modulation de l'activité kinase. La forskoline active l'adénylate cyclase, ce qui entraîne des niveaux élevés d'AMPc qui activent la protéine kinase A (PKA). La PKA peut alors phosphoryler des protéines cibles, dont l'Olr185, ce qui entraîne son activation. Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) et le 1,2-Dioctanoyl-sn-glycérol (DiC8) sont tous deux des activateurs de la protéine kinase C (PKC), une kinase qui peut phosphoryler et activer Olr185. L'anisomycine agit en activant les protéines kinases activées par le stress qui contribuent à l'état de phosphorylation de l'Olr185, l'activant ainsi. L'acide okadaïque et la caliculine A inhibent les protéines phosphatases, empêchant la déphosphorylation de protéines telles que l'Olr185, ce qui maintient l'Olr185 dans un état phosphorylé actif. Le chlorure de chélérythrine, bien qu'il soit connu comme un inhibiteur de la PKC, peut modifier les états de phosphorylation dans la cellule et conduire indirectement à l'activation de l'Olr185. La bryostatine 1 module l'activité de la PKC, qui peut phosphoryler l'Olr185, ce qui entraîne son activation. Chacun de ces produits chimiques, par leur action sur la signalisation calcique ou l'activité kinase, garantit que l'Olr185 est dans un état actif, facilitant le bon fonctionnement des processus cellulaires dans lesquels l'Olr185 est impliqué.