METTL25 Inhibitoren
Gängige METTL25 Inhibitors sind unter underem Ademetionine CAS 29908-03-0, Meclofenamic Acid CAS 644-62-2, 5-Aza-2′-Deoxycytidine CAS 2353-33-5, RG 108 CAS 48208-26-0 und BIX01294 hydrochloride CAS 1392399-03-9.
Chemische Inhibitoren von METTL25 können ihre Wirkung über verschiedene Mechanismen entfalten, die eine direkte Interaktion mit dem aktiven Zentrum oder eine indirekte Modulation der Substrat- oder Cofaktorverfügbarkeit beinhalten. S-Adenosylmethionin, ein Methylgruppendonator, ist für die Aktivität von METTL25 entscheidend. Verbindungen wie S-Adenosylmethionin selbst können sich an das aktive Zentrum des Enzyms binden und als Inhibitor wirken, indem sie die Übertragung von Methylgruppen auf seine Substrate verhindern. Meclofenaminsäure kann aufgrund ihrer strukturellen Ähnlichkeit mit der Adenosylgruppe von S-Adenosylmethionin mit diesem Methylspender konkurrieren, seine Bindung an METTL25 behindern und so die Methylierungsaktivität des Enzyms hemmen. Darüber hinaus kann 5'-Methylthioadenosin, ein Nebenprodukt von Methylierungsreaktionen, METTL25 ebenfalls hemmen, indem es das natürliche Substrat nachahmt und an das aktive Zentrum bindet, wodurch weitere Methylierungsprozesse blockiert werden.
Einige Inhibitoren üben ihren Einfluss indirekt aus, indem sie die Verfügbarkeit von S-Adenosylmethionin beeinträchtigen. So kann 3-Deazaadenosin durch Hemmung der S-Adenosylhomocystein-Hydrolase zu einer Anhäufung von S-Adenosylhomocystein führen, einem starken Inhibitor von SAM-abhängigen Methyltransferasen. Diese Anreicherung kann mit S-Adenosylmethionin um die aktive Stelle von METTL25 konkurrieren. Sinomenin kann die Konformation von METTL25 verändern und es möglicherweise daran hindern, ordnungsgemäß an SAM oder sein Substrat zu binden. Inhibitoren wie Decitabin, RG108, BIX-01294, Chaetocin und EPZ004777 können, obwohl sie in erster Linie auf andere Enzyme abzielen, den Methylierungszyklus oder die Methylierungslandschaft in einer Weise beeinflussen, die die Verfügbarkeit von S-Adenosylmethionin beeinträchtigt oder die Erkennung von Substraten durch METTL25 verändert. Schließlich kann Quercetin an METTL25 binden und dessen Funktion durch Konkurrenz mit Substraten oder Cofaktoren oder durch Auslösung von Konformationsänderungen, die die Aktivität des Enzyms beeinträchtigen, beeinflussen.
Siehe auch...
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Ademetionine | 29908-03-0 | sc-278677 sc-278677A | 100 mg 1 g | $180.00 $655.00 | 2 | |
S-Adenosylmethionin (SAM) ist ein häufiges Cosubstrat, das an der Übertragung von Methylgruppen beteiligt ist. METTL25 ist eine Methyltransferase, und SAM könnte als Inhibitor wirken, indem es an das aktive Zentrum von METTL25 bindet und so die Übertragung von Methylgruppen auf seine Substrate verhindert. | ||||||
Meclofenamic Acid | 644-62-2 | sc-211780 | 5 mg | $394.00 | ||
Meclofenaminsäure ist ein nichtsteroidales entzündungshemmendes Medikament, das verschiedene Enzyme hemmen kann. Es kann METTL25 hemmen, indem es mit dem Methyldonor S-Adenosylmethionin (SAM) konkurriert, da es eine ähnliche Struktur wie der Adenosylrest von SAM aufweist und möglicherweise verhindert, dass SAM an das aktive Zentrum von METTL25 bindet. | ||||||
5-Aza-2′-Deoxycytidine | 2353-33-5 | sc-202424 sc-202424A sc-202424B | 25 mg 100 mg 250 mg | $214.00 $316.00 $418.00 | 7 | |
Decitabin ist ein Cytidin-Analogon, das in die DNA eingebaut wird und DNA-Methyltransferasen einfängt. METTL25 ist zwar keine DNA-Methyltransferase, aber Decitabin kann indirekt den Methylierungszyklus behindern, an dem METTL25 beteiligt ist, indem es den SAM-Pool durch das Einfangen von DNA-Methyltransferasen erschöpft und so möglicherweise die Verfügbarkeit von SAM für METTL25 verringert. | ||||||
RG 108 | 48208-26-0 | sc-204235 sc-204235A | 10 mg 50 mg | $128.00 $505.00 | 2 | |
RG108 ist ein nicht-nukleosidischer DNA-Methyltransferase-Hemmer. Durch die Hemmung von DNA-Methyltransferasen kann RG108 indirekt den Methylierungszyklus und die Verfügbarkeit von SAM, dem Methyldonor für METTL25, beeinflussen, was aufgrund niedrigerer SAM-Spiegel möglicherweise zu einer verringerten Methylierungsaktivität von METTL25 führt. | ||||||
BIX01294 hydrochloride | 1392399-03-9 | sc-293525 sc-293525A sc-293525B | 1 mg 5 mg 25 mg | $36.00 $110.00 $400.00 | ||
BIX-01294 ist ein Inhibitor der G9a- und GLP-Methyltransferasen, die einige mechanistische Merkmale mit METTL25 gemeinsam haben. Durch die Hemmung verwandter Methyltransferasen könnte BIX-01294 die gesamte Methylierungslandschaft beeinflussen und indirekt die Aktivität von METTL25 verringern, indem es die intrazellulären Methylierungsmuster und die SAM-Verfügbarkeit verändert. | ||||||
Chaetocin | 28097-03-2 | sc-200893 | 200 µg | $120.00 | 5 | |
Chaetocin ist ein spezifischer Inhibitor der Histon-Methyltransferase SUV39H1. Durch die Hemmung von Histon-Methyltransferasen kann Chaetocin das Methylierungsgleichgewicht in der Zelle verändern. Diese Veränderung könnte indirekt METTL25 hemmen, indem sie die Verfügbarkeit von SAM und die Methylierungssignalwege beeinflusst, an denen METTL25 beteiligt ist. | ||||||
Epz004777 | 1338466-77-5 | sc-507560 | 100 mg | $575.00 | ||
EPZ004777 ist ein potenter, selektiver DOT1L-Histon-Methyltransferase-Inhibitor. Obwohl er spezifisch für DOT1L ist, kann seine Wirkung zu breiteren Auswirkungen auf die zelluläre Methylierungsumgebung führen und möglicherweise die SAM-Spiegel verringern oder die Substraterkennung verändern, wodurch METTL25 indirekt gehemmt wird, indem die Verfügbarkeit des Methyldonors verringert wird. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
Quercetin ist ein Flavonoid, das nachweislich Proteinkinasen und andere Enzyme hemmt. Es kann METTL25 hemmen, indem es mit Substraten oder Kofaktoren um Bindungsstellen auf dem Enzym konkurriert oder indem es die enzymatische Aktivität durch Konformationsänderungen bei der Bindung an das Enzym an allosterischen Stellen verändert. | ||||||