LYG2 Inhibidores

Los inhibidores comunes de LYG2 incluyen, pero no se limitan a, Alopurinol CAS 315-30-0, Metotrexato CAS 59-05-2, Swainsonina CAS 72741-87-8, Castanospermina CAS 79831-76-8 y Kifunensina CAS 109944-15-2.

Los inhibidores químicos de la LYG2 pueden interferir eficazmente en su función actuando sobre diversos aspectos del proceso de glicosilación. El alopurinol, por ejemplo, inhibe la xantina oxidasa, una enzima implicada en el metabolismo de las purinas, que puede interactuar con LYG2. La inhibición de la xantina oxidasa por el Alopurinol conduce a una reducción del ácido úrico y otros metabolitos, limitando potencialmente los sustratos necesarios para la actividad de la LYG2. Del mismo modo, el Metotrexato actúa sobre la vía del folato inhibiendo la dihidrofolato reductasa. La acumulación resultante de dihidrofolato puede afectar indirectamente al procesamiento del glicano asociado a LYG2 al interrumpir el proceso de glicosilación. Por otra parte, la swainsonina y la castanospermina inhiben la mannosidasa II y la glucosidasa, respectivamente. Estas enzimas son cruciales para el correcto plegamiento y procesamiento de las glicoproteínas, y su inhibición puede dar lugar a glicoproteínas mal plegadas o a estructuras incorrectas de los glicanos, impidiendo así el papel de LYG2 en la maduración de las glicoproteínas.

Además, la función de la LYG2 puede verse comprometida por sustancias químicas como la kifunensina, que inhibe la mannosidasa I, lo que conduce a la acumulación de glicoproteínas con alto contenido en manosa que pueden no procesarse adecuadamente para la actividad de la LYG2. La Deoxinojirimicina y la Deoximannojirimicina inhiben ambas diferentes glucosidasas, esenciales para el plegamiento y procesamiento de las glicoproteínas ligadas a N, lo que da lugar a una acumulación de proteínas plegadas incorrectamente que requieren LYG2 para su maduración. La inhibición de la metionina aminopeptidasa-2 por la fumagilina también puede afectar indirectamente a la LYG2 al alterar la síntesis y maduración de proteínas. La brefeldina A y la monensina alteran la función del aparato de Golgi, un eje central para la clasificación de proteínas y la glicosilación. Al inhibir la función del Golgi, estas sustancias químicas impiden la correcta modificación y clasificación de las glicoproteínas, inhibiendo así funcionalmente la LYG2. Por último, la endoglicosidasa H escinde ciertos oligosacáridos de las glicoproteínas ligadas a N, lo que puede interferir en el procesamiento normal de los glicanos ligados a N, afectando a la función de LYG2 en la vía de la glicosilación. La tunicamicina interrumpe los pasos iniciales de la síntesis de glicoproteínas bloqueando la glicosilación ligada a N, lo que afecta directamente a la vía en la que participa LYG2, provocando su inhibición funcional.