HRP and AP Substraten

Naphthol AS-MX Phosphat-Dinatriumsalz dient als vielseitiges Substrat für Meerrettichperoxidase (HRP) und alkalische Phosphatase (AP) und zeichnet sich durch seine Fähigkeit zu spezifischen molekularen Wechselwirkungen aus, die die enzymatische Effizienz erhöhen. Die einzigartige strukturelle Anordnung der Verbindung ermöglicht eine optimale Bindung, wodurch die Reaktionskinetik beschleunigt wird. Die anionischen Phosphatgruppen erleichtern elektrostatische Wechselwirkungen, beeinflussen die Enzymkonformation und -aktivität und spielen damit eine entscheidende Rolle bei verschiedenen biochemischen Prozessen.

5-Brom-4-chlor-3-indoxylphosphat, Dinatriumsalz, ist ein spezialisiertes Substrat für Meerrettichperoxidase (HRP) und alkalische Phosphatase (AP), das sich durch seine einzigartige Indoxylstruktur auszeichnet, die eine selektive enzymatische Spaltung ermöglicht. Die Verbindung weist bei enzymatischer Einwirkung ausgeprägte kolorimetrische Eigenschaften auf, die einen empfindlichen Nachweis ermöglichen. Ihr halogeniertes aromatisches System verstärkt die hydrophoben Wechselwirkungen, was die Affinität zwischen Enzym und Substrat beeinflusst und effiziente katalytische Wege in biochemischen Tests fördert.

5-Brom-6-chlor-3-indolylphosphat, p-Toluidin-Salz, dient als unverwechselbares Substrat für Meerrettichperoxidase (HRP) und alkalische Phosphatase (AP) und weist ein einzigartiges Indolgerüst auf, das spezifische enzymatische Wechselwirkungen erleichtert. Das Vorhandensein von Halogensubstituenten moduliert die elektronischen Eigenschaften und verbessert die Reaktivität und Selektivität in enzymatischen Pfaden. Die Löslichkeitseigenschaften und die hydrophobe Beschaffenheit tragen zu einer verbesserten Enzymbindung bei und optimieren die Reaktionskinetik in verschiedenen biochemischen Anwendungen.

5-Brom-3-indoxylphosphat, p-Toluidinsalz, ist ein spezialisiertes Substrat für Meerrettichperoxidase (HRP) und alkalische Phosphatase (AP), das sich durch seine Indoxylstruktur auszeichnet, die eine selektive enzymatische Erkennung fördert. Der Bromsubstituent beeinflusst die elektronische Verteilung der Verbindung und erhöht ihre Reaktivität. Seine einzigartigen sterischen Eigenschaften und hydrophilen Wechselwirkungen erleichtern effiziente Enzym-Substrat-Komplexe, was zu beschleunigten Reaktionsgeschwindigkeiten in biochemischen Assays führt.

6-Chlor-3-indoxylphosphat, p-Toluidin-Salz, dient als charakteristisches Substrat für Meerrettichperoxidase (HRP) und alkalische Phosphatase (AP) und weist eine Chlorgruppe auf, die seine elektronischen Eigenschaften moduliert und die enzymatische Affinität erhöht. Das Indoxyl-Gerüst der Verbindung ermöglicht spezifische Bindungsinteraktionen, während ihr Löslichkeitsprofil eine schnelle Diffusion in wässriger Umgebung unterstützt. Dieses Substrat weist ein einzigartiges kinetisches Verhalten auf, das einen effizienten Umsatz bei enzymatischen Reaktionen fördert.

3-Indoxylphosphat, Bis(2-amino-2-methyl-1,3-propandiol)-Salz, fungiert als spezialisiertes Substrat für Meerrettichperoxidase (HRP) und alkalische Phosphatase (AP) und zeichnet sich durch seine duale Aminoalkoholstruktur aus, die die Löslichkeit und Stabilität erhöht. Die Phosphatgruppe der Verbindung erleichtert spezifische enzymatische Wechselwirkungen, während ihre einzigartige sterische Konfiguration die Reaktionskinetik beeinflusst und so eine optimierte Substratumwandlung und effiziente enzymatische Aktivität in verschiedenen biochemischen Prozessen ermöglicht.

3-Indoxylphosphat, Dinatriumsalz, dient als vielseitiges Substrat für Meerrettichperoxidase (HRP) und alkalische Phosphatase (AP) und zeichnet sich durch seine einzigartige Indolstruktur aus, die spezifische Bindungswechselwirkungen fördert. Das Vorhandensein des Phosphatanteils erhöht seine Reaktivität und ermöglicht selektive Hydrolyse- und Oxidationsprozesse. Seine ausgeprägten elektronischen Eigenschaften und seine sterische Anordnung tragen zu einer maßgeschneiderten Reaktionskinetik bei und ermöglichen effiziente Enzym-Substrat-Komplexe in verschiedenen biochemischen Reaktionen.

3-Indoxylphosphat p-Toluidinsalz zeichnet sich durch sein einzigartiges Indolgerüst aus, das spezifische Wechselwirkungen mit Enzymen wie Meerrettichperoxidase (HRP) und alkalischer Phosphatase (AP) erleichtert. Die p-Toluidin-Komponente erhöht die Löslichkeit und Stabilität, während die Phosphatgruppe eine gezielte enzymatische Modifikation ermöglicht. Diese Verbindung weist ein ausgeprägtes Reaktivitätsmuster auf, das einen schnellen Elektronentransfer und effiziente katalytische Zyklen fördert, was sie zu einem wertvollen Instrument für biochemische Tests macht.

Naphthol AS-BI-Phosphat, Dinatriumsalz, weist eine Naphtholstruktur auf, die seine Affinität für aktive Enzymstellen, insbesondere für Meerrettichperoxidase (HRP) und alkalische Phosphatase (AP), erhöht. Die Form des Dinatriumsalzes verbessert die Löslichkeit in wässrigem Milieu und erleichtert eine schnelle Diffusion und Interaktion. Sein Phosphatanteil ermöglicht spezifische Phosphorylierungsreaktionen, während der Naphtholring zu einzigartigen elektronenliefernden Eigenschaften beiträgt und effiziente Redoxprozesse in enzymatischen Assays fördert.

Phenolphthaleinmonophosphat, Bis(cyclohexylammonium)salz weist einzigartige Eigenschaften auf, die seine Reaktivität mit Meerrettichperoxidase (HRP) und alkalischer Phosphatase (AP) verbessern. Die Cyclohexylammonium-Anteile sorgen für eine sterische Masse, die die Wechselwirkungen zwischen Enzym und Substrat beeinflusst und die Verbindung in Lösung stabilisiert. Die Phenolphthalein-Struktur ermöglicht deutliche kolorimetrische Veränderungen bei enzymatischer Wirkung, was die Echtzeit-Überwachung der Reaktionskinetik erleichtert und die Empfindlichkeit des Assays erhöht.