Inhibiteurs Histone cluster 1 H2AG

Les inhibiteurs courants du groupe d'histones 1 H2AG comprennent, sans s'y limiter, la trichostatine A CAS 58880-19-6, le mocetinostat CAS 726169-73-9, le panobinostat CAS 404950-80-7, le MS-275 CAS 209783-80-2 et l'acide subéroylanilide hydroxamique CAS 149647-78-9.

Les inhibiteurs chimiques du groupe d'histones 1 H2AG peuvent cibler les aspects fonctionnels de cette protéine, notamment son rôle dans le remodelage de la chromatine et la régulation des gènes. La trichostatine A, par exemple, est un inhibiteur d'histone désacétylase qui peut entraîner une augmentation de l'acétylation des histones, y compris l'histone cluster 1 H2AG. Cette acétylation accrue se traduit par une structure chromatinienne plus détendue, qui inhibe les activités normales de liaison à l'ADN et de régulation de l'expression génétique du groupe d'histones 1 H2AG. De même, le mocetinostat agit également comme un inhibiteur de l'histone désacétylase, mais avec une spécificité qui conduit à l'hyperacétylation de l'histone cluster 1 H2AG, compromettant ainsi sa capacité à condenser l'ADN, ce qui est crucial pour ses fonctions de régulation. Le panobinostat est un autre exemple d'inhibiteur d'histone désacétylase à large spectre qui peut empêcher la désacétylation de l'histone cluster 1 H2AG, ce qui est essentiel pour sa fonction de compaction de la chromatine et de répression de la transcription.

D'autres produits chimiques, tels que l'Entinostat et le Vorinostat, peuvent cibler sélectivement les HDAC de classe I ou fonctionner comme des inhibiteurs d'histone désacétylase à large spectre, respectivement. Ces inhibiteurs peuvent entraîner des modifications de l'état d'acétylation du groupe d'histones 1 H2AG, ce qui a un impact sur son interaction avec l'ADN et d'autres histones, inhibant ainsi son rôle fonctionnel dans le remodelage de la chromatine. La romidepsine, un peptide cyclique, peut inhiber les histones désacétylases, ce qui entraîne une acétylation accrue de l'histone cluster 1 H2AG et une inhibition subséquente de sa capacité à compacter la chromatine. Le butyrate de sodium agit de la même manière en inhibant l'histone désacétylase, ce qui entraîne une augmentation de l'acétylation de l'histone cluster 1 H2AG, qui diminue ses capacités de liaison à l'ADN et de structuration de la chromatine. Des composés comme l'acide valproïque, le bélinostat et le chidamide peuvent également augmenter les niveaux d'acétylation du groupe d'histones 1 H2AG, ce qui perturbe son rôle dans la condensation de la chromatine et la régulation des gènes. Le Givinostat et le CUDC-101 sont des inhibiteurs qui, par leur action sur les HDAC, provoquent une augmentation des niveaux d'acétylation de l'Histone cluster 1 H2AG, ce qui empêche la protéine de participer à la compaction de la chromatine et à l'extinction des gènes, affectant ainsi la structure et la fonction globales de la chromatine.