Inhibiteurs HAPSTR2

Les inhibiteurs courants de l'HAPSTR2 comprennent, entre autres, la Staurosporine CAS 62996-74-1, LY 294002 CAS 154447-36-6, SB 203580 CAS 152121-47-6, U-0126 CAS 109511-58-2 et SP600125 CAS 129-56-6.

Les inhibiteurs de HAPSTR2 englobent une gamme variée de composés qui interagissent avec diverses voies de signalisation cellulaire, entraînant en fin de compte une diminution de l'activité de HAPSTR2. Les inhibiteurs de kinases, comme ceux qui affectent plusieurs kinases ou ceux qui ciblent sélectivement PI3K, MEK1/2, p38 MAP kinase ou JNK, jouent un rôle essentiel dans la modulation des états de phosphorylation cellulaires et des voies de réponse au stress qui sont cruciales pour la fonctionnalité de l'HAPSTR2. Lorsque ces kinases sont inhibées, la modification de l'état de phosphorylation qui en résulte a un impact sur les voies de signalisation du stress, ce qui entraîne une réduction de l'activité du HAPSTR2. En outre, l'inhibition de la signalisation mTOR par des composés spécifiques a un effet profond sur les voies de survie et de croissance cellulaires auxquelles HAPSTR2 est associé, ce qui entraîne une diminution de son activité.

Les inhibiteurs qui perturbent la protéostase et le trafic des vésicules, ainsi que ceux qui affectent la protéine kinase C et la glycosylation liée à l'azote, diminuent encore l'activité du HAPSTR2. Par exemple, l'inhibition du protéasome empêche la dégradation des protéines ubiquitinées, influençant ainsi indirectement l'HAPSTR2 en perturbant les réponses au stress cellulaire qu'il module. De même, l'inhibition du facteur ADP-ribosylation par certains composés entraîne une perturbation du trafic des vésicules, qui peut à son tour affecter la signalisation intracellulaire essentielle au rôle de HAPSTR2 dans les réponses au stress. En outre, les composés qui inhibent sélectivement la protéine kinase C peuvent perturber les événements de signalisation médiés par la PKC que HAPSTR2 peut réguler. Enfin, les agents qui empêchent la glycosylation correcte des protéines peuvent induire un stress du réticulum endoplasmique, ce qui remet en question l'environnement de repliement des protéines et réduit indirectement la fonction du HAPSTR2 par le biais de voies de réponse au stress cellulaire compromises.