Inhibiteurs γ-taxilin

Les inhibiteurs courants de la γ-taxiline comprennent, entre autres, la colchicine CAS 64-86-8, la brefdine A CAS 20350-15-6, le nocodazole CAS 31430-18-9, la cytochalasine D CAS 22144-77-0 et la monensine A CAS 17090-79-8.

Les inhibiteurs chimiques de la γ-taxiline peuvent interférer avec sa fonction principalement en perturbant les structures et les processus cellulaires dont elle dépend pour le transport vésiculaire. La colchicine, par exemple, empêche la polymérisation des microtubules, qui sont essentiels au transport des vésicules dans la cellule. De même, le Nocodazole et la Vinblastine ciblent tous deux la tubuline pour empêcher l'assemblage des microtubules, obstruant ainsi les voies cruciales pour le rôle de la γ-taxiline dans le transport des vésicules. D'autre part, le Paclitaxel stabilise excessivement les microtubules, ce qui perturbe également la nature dynamique des microtubules nécessaire à la fonction de la γ-taxiline. Le cytosquelette d'actine, un autre composant structurel vital pour le trafic vésiculaire, est ciblé par la cytochalasine D, qui entrave la polymérisation de l'actine, ce qui affecte la capacité de la γ-taxiline à assurer le transport des vésicules.

En outre, la Brefeldine A perturbe l'appareil de Golgi en inhibant le facteur d'ADP-ribosylation, affectant ainsi la formation et le trafic des vésicules dans lesquels la γ-taxiline est impliquée. La monensine modifie les gradients ioniques intracellulaires et le pH, ce qui entraîne des perturbations dans la formation et le trafic des vésicules et, par conséquent, inhibe la fonction de la γ-taxiline. L'inhibition de la glycosylation liée à l'azote par la tunicamycine peut affecter indirectement la γ-taxiline en modifiant la maturation et la fonction des protéines qui interagissent avec elle. Dynasore inhibe la dynamine, qui est cruciale pour la séparation des vésicules du complexe de Golgi, entravant ainsi la fonction de la γ-taxiline dans le trafic des vésicules. L'inhibition de la GSK-3β par le chlorure de lithium et l'inhibition de la protéine kinase C par le Gö6976 peuvent toutes deux modifier les voies de signalisation cellulaires et le trafic des vésicules, qui sont essentiels au rôle de la γ-taxiline dans la cellule. Enfin, le ML-7 cible la kinase de la chaîne légère de la myosine, ce qui peut affecter la dynamique du cytosquelette d'actine et, par conséquent, l'implication de la γ-taxiline dans les processus dépendant de la structure de l'actine.