FRMD8 Activadores

Los Activadores FRMD8 comunes incluyen, pero no se limitan a PMA CAS 16561-29-8, Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1, 1,2-Dioctanoil-sn-glicerol CAS 60514-48-9 y Calyculin A CAS 101932-71-2.

El FRMD8 puede influir en su actividad a través de diversas vías de señalización intracelular. El forbol 12-miristato 13-acetato (PMA) y el 1,2-dioctanoil-sn-glicerol funcionan como análogos del diacilglicerol (DAG), activando la proteína cinasa C (PKC). La activación de la PKC puede dar lugar a la fosforilación de numerosas proteínas, incluidas las que intervienen en la organización del citoesqueleto, donde desempeña un papel el FRMD8. Esto sugiere que estos compuestos pueden contribuir a la activación del FRMD8 promoviendo la vía de fosforilación mediada por la PKC. Del mismo modo, la forskolina, al aumentar los niveles intracelulares de AMP cíclico (AMPc), activa la proteína quinasa A (PKA), que puede fosforilar diversas proteínas que pueden modular la actividad del FRMD8, en particular en las vías relacionadas con la adhesión celular y la morfología.

La ionomicina, al aumentar los niveles de calcio intracelular, puede activar las quinasas dependientes de calmodulina, que a su vez pueden fosforilar proteínas implicadas en la organización del citoesqueleto y activar potencialmente el FRMD8 como parte de la respuesta celular a los niveles elevados de calcio. La activación de la vía MAPK/ERK a través de la acción del Factor de Crecimiento Epidérmico (EGF) también puede conducir a la activación del FRMD8, ya que se sabe que esta vía regula proteínas implicadas en la adhesión y motilidad celular. Inhibidores como la Caliculina A y el Ácido Okadaico, que impiden la desfosforilación de proteínas mediante la inhibición de las proteínas fosfatasas 1 y 2A, pueden conducir a la activación indirecta de FRMD8 manteniendo o aumentando su estado fosforilado. La anisomicina, un inhibidor de la síntesis proteica, puede activar proteínas quinasas activadas por estrés como la JNK, que podría fosforilar y activar proteínas andamiaje entre las que se encuentra la FRMD8. Además, el Thapsigargin, a través de su papel en el aumento de los niveles de calcio citosólico, y el ácido fosfatídico, a través de la activación de la señalización mTOR, pueden contribuir a la regulación de la dinámica del citoesqueleto, con posibles implicaciones para la actividad FRMD8. Por último, la bisindolilmaleimida I, aunque típicamente es un inhibidor de la PKC, en determinadas condiciones puede imitar al DAG y activar la PKC, lo que puede dar lugar a la activación del FRMD8 a través de vías de fosforilación dependientes de la PKC.