Filamin 3 Inhibitoren

Gängige Filamin 3 Inhibitors sind unter underem Cytochalasin D CAS 22144-77-0, Latrunculin A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, Swinholide A, Theonella swinhoei CAS 95927-67-6, Y-27632, free base CAS 146986-50-7 und ML-7 hydrochloride CAS 110448-33-4.

Die chemische Klasse der Filamin-3-Inhibitoren besteht aus Verbindungen, die indirekt die Funktion von Filamin 3 beeinflussen, indem sie auf das Aktin-Zytoskelett und die damit verbundenen Zellsignalwege abzielen. Diese Inhibitoren interagieren mit verschiedenen Komponenten der Zytoskelett-Architektur und Signalmechanismen und beeinflussen die Rolle von Filamin 3 bei der Organisation des Zytoskeletts und der Zellsignalisierung. Verbindungen wie Cytochalasin D, Latrunculin A, Jasplakinolide und Swinholide A wirken sich direkt auf die Aktindynamik aus. Cytochalasin D und Latrunculin A hemmen die Aktinpolymerisation und stören möglicherweise das strukturelle Gerüst, in dem Filamin 3 wirkt. Jasplakinolid und Phalloidin hingegen stabilisieren Aktinfilamente, was die Interaktionen von Filamin 3 mit diesen Strukturen verändern könnte. Swinholid A durchtrennt Aktinfilamente, was das Aktinnetzwerk, das Filamin 3 organisiert und aufrechterhält, weiter beeinträchtigt.

Neben den auf Aktin abzielenden Verbindungen spielen auch Inhibitoren von Kinasen und Proteinen, die an den Signalwegen des Aktinzytoskeletts beteiligt sind, wie Y-27632, ML-7, Blebbistatin, CCG-1423 und Wiskostatin, eine wichtige Rolle. Y-27632 und CCG-1423 hemmen den RhoA/ROCK-Signalweg, der für die Umstrukturierung des Aktinzytoskeletts von entscheidender Bedeutung ist und möglicherweise die Aktivität von Filamin 3 beeinträchtigt. ML-7 und Blebbistatin zielen auf die Myosindynamik ab und beeinflussen die kontraktilen Kräfte innerhalb des Zytoskeletts, was sich auf die Rolle von Filamin 3 bei der Organisation des Zytoskeletts auswirken kann. SMIFH2 und CK-666 hemmen die Formin-vermittelte Aktin-Assemblierung bzw. den Arp2/3-Komplex und wirken sich so auf die Bildung und Verzweigung von Aktinfilamenten aus, was den funktionellen Kontext von Filamin 3 weiter beeinflusst.