FER1L5 Aktivatoren

Gängige FER1L5 Activators sind unter underem Dibutyryl-cAMP CAS 16980-89-5, Ionomycin CAS 56092-82-1, Forskolin CAS 66575-29-9, PMA CAS 16561-29-8 und Thapsigargin CAS 67526-95-8.

Chemische Aktivatoren von FER1L5 können in verschiedene zelluläre Signalwege eingreifen, um die Aktivität dieses Proteins zu modulieren. Dibutyryl-cAMP und Forskolin sind zwei solche Aktivatoren, die durch eine Erhöhung des intrazellulären Spiegels von zyklischem AMP (cAMP) wirken, einem sekundären Botenstoff, der die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. Nach der Aktivierung kann PKA FER1L5 phosphorylieren, was zu seiner Aktivierung führt. Dieses Phosphorylierungsereignis ist ein gängiger Regulierungsmechanismus, was darauf hindeutet, dass FER1L5 PKA-Konsensusstellen enthalten kann, die, wenn sie verändert werden, die Konformation und Funktion des Proteins verändern. In ähnlicher Weise wirkt Ionomycin, indem es den intrazellulären Kalziumspiegel erhöht, der anschließend kalziumabhängige Proteinkinasen aktiviert, die in der Lage sind, FER1L5 zu phosphorylieren. Dies deutet darauf hin, dass FER1L5 ein Teil der Kalzium-Signalwege in der Zelle sein könnte. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) ist ein weiterer Aktivator, der speziell auf die Proteinkinase C (PKC) abzielt, die bei Aktivierung ebenfalls FER1L5 phosphorylieren kann.

Darüber hinaus sind Thapsigargin und Calyculin A Verbindungen, die indirekt den Phosphorylierungsstatus von FER1L5 beeinflussen. Thapsigargin hemmt die Ca2+-ATPase des sarkoplasmatischen/endoplasmatischen Retikulums (SERCA), was zu einem Anstieg des zytosolischen Kalziumspiegels führt, wodurch möglicherweise Kinasen aktiviert werden, die auf FER1L5 abzielen. Calyculin A hemmt zusammen mit Okadainsäure die Proteinphosphatasen PP1 und PP2A. Die Hemmung dieser Phosphatasen verhindert die Dephosphorylierung von Proteinen wie FER1L5, so dass es in einem aktiven phosphorylierten Zustand bleibt. LY294002, das PI3K hemmt, und Rapamycin, das mTOR hemmt, können Proteine aktivieren, die Teil dieser Stoffwechselwege sind oder von ihnen reguliert werden, was FER1L5 als potenziellen nachgeschalteten Effektor erscheinen lässt. Epoxomicin kann als Proteasom-Inhibitor zu einer Anhäufung ubiquitinierter Proteine führen, zu denen auch Aktivatoren von FER1L5 gehören könnten, und so indirekt zu dessen Aktivierung beitragen. Schließlich aktivieren Verbindungen wie Anisomycin und 6-Benzylaminopurin Kinasen innerhalb des JNK-Signalwegs bzw. des Cytokinin-Signalwegs, die FER1L5 phosphorylieren könnten, wenn es ein Substrat in diesen Signalkaskaden ist.