Date published: 2026-1-17

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FBXO34 Activateurs

Les activateurs courants de FBXO34 comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, le PMA CAS 16561-29-8, l'ionomycine, acide libre CAS 56092-81-0, le lithium CAS 7439-93-2 et le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6.

Les activateurs de FBXO34 sont de nature diverse et influencent l'activité de la protéine par le biais d'une myriade de mécanismes cellulaires. Les composés qui augmentent les niveaux d'AMPc intracellulaire déclenchent des événements de phosphorylation en aval orchestrés par la protéine kinase A, qui peut renforcer l'activité de FBXO34, probablement par phosphorylation directe ou par modification de sa liaison aux substrats. De même, les activateurs de la protéine kinase C déclenchent des cascades de phosphorylation qui peuvent avoir un impact sur FBXO34, potentiellement en modifiant sa conformation ou ses capacités de reconnaissance des substrats. Ces événements de phosphorylation peuvent être influencés par des inhibiteurs de phosphatases, qui maintiennent les protéines dans un état phosphorylé, ce qui peut augmenter l'activité de FBXO34. En outre, les ionophores calciques augmentent les concentrations intracellulaires de calcium, activant les kinases calcium-dépendantes qui pourraient agir sur FBXO34, soit directement, soit par l'intermédiaire de réseaux complexes de signalisation calcium-dépendants.

Par ailleurs, l'inhibition chimique de la fonction du protéasome entraîne la stabilisation des protéines intracellulaires, y compris FBXO34, ce qui renforce sa présence fonctionnelle dans la cellule. L'inhibition de kinases spécifiques impliquées dans le contrôle du cycle cellulaire peut également entraîner la régulation à la hausse de FBXO34, car la dynamique modifiée du cycle cellulaire peut affecter une multitude de protéines régulatrices. Les protecteurs cellulaires contre le stress oxydatif et les composés qui maintiennent l'homéostasie redox garantissent que FBXO34 reste sous une forme réduite et active, prête à s'engager avec ses partenaires. Les polyamines et d'autres petites molécules qui influencent la conformation et la stabilité des protéines pourraient également rendre FBXO34 plus active, en préservant sa structure et en améliorant ses interactions avec d'autres protéines.

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