Inhibiteurs FAM162B

Les inhibiteurs courants de FAM162B comprennent, entre autres, la benzamidine CAS 618-39-3, l'E-64 CAS 66701-25-5, la phosphoramidon CAS 119942-99-3, l'hémisulfate de leupeptine CAS 55123-66-5 et le chlorhydrate d'AEBSF CAS 30827-99-7.

Les inhibiteurs chimiques de la FAM162B peuvent être compris sous l'angle de leur interaction avec les processus protéolytiques dans lesquels la protéine est impliquée. La benzamidine, connue pour sa capacité à inhiber les protéases, peut se lier directement au site actif de la FAM162B, entravant ainsi son activité protéasique. De même, si le FAM162B présente une activité de protéase à cystéine, l'E-64 peut inhiber sa fonction de manière irréversible en modifiant de manière covalente le résidu cystéine du site actif. Cette modification empêche le clivage normal du substrat que la FAM162B pourrait normalement effectuer. Le phosphoramidon, un autre inhibiteur, inhiberait la FAM162B en chélatant l'ion métallique essentiel à son activité de type métalloprotéase s'il possède une telle fonctionnalité. De même, la 1,10-Phénanthroline inhiberait également toute activité métalloprotéase du FAM162B en se liant aux ions métalliques de son site actif, perturbant ainsi son action enzymatique normale.

En explorant davantage l'éventail des inhibiteurs, la leupeptine et l'AEBSF ciblent les protéases dont les sites actifs sont constitués de sérine et de cystéine. La leupeptine inhibe la FAM162B en formant une interaction réversible avec son site actif, tandis que l'AEBSF inhibe l'activité de la sérine protéase en modifiant de manière covalente le groupe hydroxyle du résidu sérine du site actif. Le MG-132, un inhibiteur du protéasome, peut également inhiber les protéases à cystéine et pourrait donc se lier au site actif du FAM162B s'il partage cette caractéristique enzymatique. Lactacystine inhibe spécifiquement l'activité protéasomale et pourrait modifier la thréonine du site actif de FAM162B si elle est associée au protéasome. De même, l'ALLN et le MDL-28170, des inhibiteurs connus de la calpaïne, inhiberaient la FAM162B par liaison réversible ou par liaison à la cystéine du site actif, respectivement, si la FAM162B présente des caractéristiques semblables à celles de la calpaïne. Enfin, la calpeptine, en tant qu'inhibiteur sélectif de la calpaïne, interagirait avec la cystéine du site actif de FAM162B, en supposant que la protéine présente des similitudes fonctionnelles avec la calpaïne, empêchant ainsi son activité protéasique normale. Le mécanisme de chaque inhibiteur repose sur l'activité spécifique de type protéase que peut présenter FAM162B, et les inhibiteurs se lient ou modifient le site actif de la protéine pour inhiber sa fonction.