La forskolina y la ionomycin se apoderan de los sistemas de segundo mensajero, aprovechando el AMPc y los iones de calcio, respectivamente. La activación de la adenilil ciclasa por la forskolina cataliza la conversión de ATP en AMPc, un mensajero fundamental en la señalización que activa la proteína cinasa A (PKA), una cinasa crucial para la fosforilación de las proteínas diana. La ionomicina, al aumentar los niveles de calcio intracelular, puede activar las quinasas y fosfatasas dependientes del calcio que desempeñan papeles fundamentales en la alteración de las actividades de las proteínas. El PMA imita al diacilglicerol, un activador endógeno de la proteína cinasa C (PKC). La PKC fosforila una amplia gama de proteínas, modulando así sus funciones. Compuestos como la 5-azacitidina y la tricostatina A influyen en la maquinaria de regulación epigenética. Al inhibir las metiltransferasas del ADN y las desacetilasas de histonas, estos compuestos pueden provocar cambios generalizados en la expresión génica, lo que puede conducir a la activación de proteínas reguladas a nivel transcripcional.
El ácido retinoico se adentra en el núcleo, donde se une a sus receptores e influye en la expresión génica, mientras que los inhibidores de moléculas pequeñas como el SB 203580, el LY294002, el PD98059 y la rapamicina se interponen en las vías de señalización de las cinasas. El SB 203580 bloquea la MAP quinasa p38, el LY294002 la PI3K, el PD98059 la MEK y la Rapamicina la mTOR, todas ellas conductos clave en la intrincada red de señalización celular que rige la activación de las proteínas.
La curcumina y el butirato sódico no son menos influyentes. Tanto la modulación de la vía NF-kB por la curcumina como la inhibición de la histona deacetilasa por el butirato sódico pueden provocar alteraciones en la activación de las proteínas.
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