ERAP2 Inibitori

I comuni inibitori di ERAP2 includono, ma non solo, la L-leucina CAS 61-90-5, la Bestatina CAS 58970-76-6, l'Amastatina cloridrato CAS 100938-10-1 e l'Actinonina CAS 13434-13-4.

Gli inibitori chimici di ERAP2 possono ostacolare la sua funzione attraverso vari meccanismi, in primo luogo legandosi al suo sito attivo, che è essenziale per l'attività aminopeptidasi dell'enzima, responsabile della rifinitura dei peptidi. Il DG013A, ad esempio, si lega direttamente al sito attivo di ERAP2, impedendo di fatto alla proteina di elaborare peptidi antigenici. Allo stesso modo, il L-Leucinetiolo e la Bestatina funzionano come inibitori competitivi, occupando il sito attivo di ERAP2 e ostacolando così il clivaggio dei substrati peptidici. L'amastatina opera in modo analogo, attaccandosi al sito attivo e impedendo la capacità di ERAP2 di tagliare i peptidi. Questi inibitori imitano essenzialmente la struttura dei substrati o lo stato di transizione dell'idrolisi peptidica, bloccando così la funzione catalitica di ERAP2.

Anche PAQ-22 e KYP-2047 hanno come bersaglio il sito attivo di ERAP2, ma possono farlo con una selettività che potrebbe fornire un'inibizione più sfumata, adattando specificamente l'interazione agli aspetti unici del dominio di legame peptidico di ERAP2. PL-1 agisce in modo simile, legandosi selettivamente al sito attivo e impedendo l'attività aminopeptidasi di ERAP2. JMV-390-1 adotta un approccio leggermente diverso, mirando al motivo di legame con lo zinco che è fondamentale per l'attività enzimatica di ERAP2. CHR-2863 e Actinonin, invece, interferiscono con il sito catalitico di ERAP2: CHR-2863 attraverso un'interazione diretta e Actinonin mimando lo stato di transizione, che blocca efficacemente il sito attivo dell'enzima. GLPG-0778 e KB-R7785 completano l'elenco degli inibitori legandosi in modo competitivo al sito attivo, assicurando che ERAP2 non sia in grado di svolgere il suo ruolo di editing dei peptidi, una fase cruciale del processo di risposta immunitaria.