Date published: 2025-9-11

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dsg1γ Activateurs

Les activateurs dsg1γ courants comprennent, entre autres, l'A23187 CAS 52665-69-7, le PMA CAS 16561-29-8, le 1,2-Dioctanoyl-sn-glycerol CAS 60514-48-9, la Forskoline CAS 66575-29-9 et l'IBMX CAS 28822-58-4.

Les activateurs chimiques de dsg1γ peuvent initier une séquence de réactions qui conduisent à son état fonctionnel, principalement par la modulation des niveaux de calcium intracellulaire et l'activation des cascades de protéines kinases. L'ionophore calcique A23187 et l'ionomycine augmentent tous deux directement les concentrations de calcium intracellulaire, ce qui est un facteur crucial pour l'activation de dsg1γ. Des niveaux élevés de calcium peuvent renforcer la fonction adhésive de la dsg1γ en favorisant son interaction avec le calcium, ce qui est essentiel pour son rôle dans l'adhésion cellule-cellule. La thapsigargin contribue indirectement à l'activation de la dsg1γ en inhibant l'ER calcium ATPase, ce qui entraîne une augmentation des niveaux de calcium cytosolique qui peut stimuler la capacité d'adhésion de la dsg1γ.

En outre, l'activation de la protéine kinase C (PKC) est une autre voie qui conduit à l'activation de dsg1γ. Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA), le 1,2-Dioctanoyl-sn-glycérol (DiC8) et le PDBu sont des activateurs connus de la PKC. L'activation de la PKC entraîne la phosphorylation de dsg1γ, qui joue un rôle important dans le renforcement de l'adhésion cellule-cellule. La bryostatine 1 module également la PKC, entraînant la phosphorylation et l'activation de dsg1γ. En outre, la forskoline et le dibutyryl-cAMP (db-cAMP) augmentent les niveaux intracellulaires d'AMPc, qui activent la protéine kinase A (PKA). La PKA peut alors phosphoryler dsg1γ, renforçant ainsi sa fonction dans l'adhésion cellulaire. L'inhibition des phosphodiestérases par l'IBMX augmente également les niveaux d'AMPc, activant ainsi la PKA qui, à son tour, peut phosphoryler et activer dsg1γ. L'inhibition des protéines phosphatases 1 et 2A par l'acide okadaïque et la calyculine A empêche la déphosphorylation, maintenant ainsi dsg1γ dans un état phosphorylé et actif qui soutient son rôle dans les processus d'adhésion cellulaire. Chacun de ces produits chimiques peut activer la dsg1γ par des voies distinctes mais convergentes, qui soulignent toutes l'importance de la phosphorylation et de la régulation calcique dans l'activation fonctionnelle de la protéine.

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