Inhibiteurs Coronin 1C

Les inhibiteurs courants de la coronine 1C comprennent, entre autres, la cytochalasine D CAS 22144-77-0, la latrunculine A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, le swinholide A, Theonella swinhoei CAS 95927-67-6, la phalloïdine CAS 17466-45-4 et la (±)-Blebbistatine CAS 674289-55-5.

Les inhibiteurs de la coronine 1C, tels qu'énumérés ci-dessus, sont principalement des produits chimiques qui modulent le cytosquelette d'actine. La coronine 1C, qui fait partie de la famille des coronines, joue un rôle important dans la régulation de la dynamique des filaments d'actine. Les inhibiteurs ciblent donc divers aspects de la dynamique de l'actine et de l'organisation du cytosquelette, qui affectent indirectement la fonction de la Coronine 1C.

Le mécanisme principal de ces inhibiteurs implique la perturbation ou la stabilisation des filaments d'actine. La cytochalasine D, la latrunculine A et le chondramide A sont des exemples de composés qui interfèrent avec la polymérisation de l'actine. La cytochalasine D se lie aux extrémités barbelées des filaments d'actine, empêchant ainsi leur élongation. La latrunculine A séquestre les monomères d'actine, inhibant ainsi leur polymérisation en filaments. De même, la chondramide A se lie à l'actine et inhibe sa polymérisation. D'autre part, des composés comme le jasplakinolide et la phalloïdine stabilisent les filaments d'actine, créant ainsi un déséquilibre dans la dynamique de l'actine. Le jasplakinolide se lie aux filaments d'actine et favorise leur stabilisation, tandis que la phalloïdine se lie étroitement aux filaments d'actine, empêchant leur désassemblage. D'autres inhibiteurs ciblent les protéines interagissant avec les filaments d'actine. La blebbistatine et le ML-7 inhibent respectivement la myosine II et la chaîne légère de myosine kinase, ce qui a un impact sur les interactions entre l'actine et la myosine, cruciales pour de nombreux processus cellulaires. Y-27632 inhibe ROCK, une kinase impliquée dans la régulation du cytosquelette d'actine, tandis que CK-666 et SMIFH2 ciblent le complexe Arp2/3 et les formines, tous deux essentiels à la nucléation et à l'élongation de l'actine.