connexin 40.1 Inhibidores

Los inhibidores comunes de la conexina 40.1 incluyen, entre otros, el 1-heptanol CAS 111-70-6, el 1-octanol CAS 111-87-5, el cloruro de gadolinio (III) CAS 10138-52-0, la carbenoxolona disódica CAS 7421-40-1 y el ácido 18 β-glicirretínico CAS 471-53-4.

Los inhibidores químicos de la conexina 40.1 incluyen una variedad de compuestos que atacan la funcionalidad de sus canales de unión intercelular, esenciales para la comunicación intercelular. El halotano, el heptanol y el octanol son tres de estas sustancias químicas que se integran en la bicapa lipídica de las membranas celulares donde se localiza la conexina 40.1. El halotano altera la integridad de la membrana celular, lo que provoca la inhibición de la capacidad de la conexina 40.1 para formar canales funcionales. Del mismo modo, el heptanol y el octanol alteran la fluidez de la membrana, impidiendo el ensamblaje o el funcionamiento de los canales de anexina 40.1 y, por tanto, bloqueando la comunicación gap junctional. El cloruro de gadolinio (III), otro inhibidor, bloquea directamente los canales de unión. Al impedir el paso de iones y moléculas, inhibe eficazmente la función de la conexina 40.1. La carbenoxolona y el ácido 18α-glicirretínico también actúan uniéndose a los canales de la anexina 40.1 y bloqueándolos, lo que reduce el papel de la proteína en la comunicación celular.

La inhibición de la conexina 40.1 se consigue además con compuestos como el borato de 2-aminoetoxidifenilo (2-APB), que interfiere con los niveles de calcio intracelular. Dado que el calcio es crítico para la regulación de las uniones gap, esta alteración puede inhibir la actividad de la anexina 40.1. La mefloquina y la quinina interactúan con las proteínas anexinas y se sabe que modifican las propiedades de los canales formados por la anexina 40.1, reduciendo así su función comunicativa. Los ácidos flufenámico y niflúmico actúan como bloqueantes no selectivos de las uniones gap que inhiben la función de la conexina 40.1 impidiendo el intercambio de iones y moléculas a través de sus canales. Por último, el ácido tánico posee la capacidad de unirse directamente a la conexina 40.1, precipitando la proteína y provocando el cierre de sus canales de unión.