Date published: 2025-10-12

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CHMP1B Activateurs

Les activateurs CHMP1B courants comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, l'IBMX CAS 28822-58-4, le PMA CAS 16561-29-8, l'acide rétinoïque, tous trans CAS 302-79-4 et l'ionomycine CAS 56092-82-1.

Les activateurs CHMP1B sont une série de composés chimiques qui amplifient indirectement la fonctionnalité de CHMP1B par le biais de mécanismes cellulaires et de signalisation distincts. La forskoline cible l'adénylate cyclase pour augmenter l'AMPc intracellulaire, qui à son tour active la PKA, conduisant potentiellement à des événements de phosphorylation qui renforcent l'implication de CHMP1B dans le tri endosomal. L'IBMX, en inhibant la dégradation de l'AMPc, soutient l'activation de la PKA, ce qui pourrait également renforcer la fonction de CHMP1B. La PMA agit par l'activation de la PKC, qui pourrait avoir un impact sur la CHMP1B en modifiant l'état de phosphorylation des protéines au sein de son complexe fonctionnel, tandis que l'Ionomycine, en augmentant le calcium intracellulaire, pourrait activer les kinases dépendantes de la calmoduline qui interviennent dans la voie de tri de la CHMP1B. En outre, l'EGCG et le S1P, en inhibant respectivement les kinases compétitives et la signalisation par les récepteurs lipidiques, pourraient permettre à CHMP1B de participer plus efficacement au trafic des vésicules.

L'action du LY294002 et de l'U0126 en tant qu'inhibiteurs de PI3K et de MEK, respectivement, peut modifier la dynamique de la signalisation cellulaire pour favoriser le rôle de CHMP1B dans la formation et la fonction des corps multivésiculaires en modifiant l'activité des protéines régulatrices qui se croisent. La thapsigargin, en perturbant les réserves de calcium, déclenche potentiellement des cascades de signalisation qui renforcent les processus liés à CHMP1B. Le large spectre d'inhibition des kinases de la staurosporine pourrait indirectement augmenter la CHMP1B en réduisant l'inhibition des voies associées à la CHMP1B. Enfin, le NMN, en contribuant à la biosynthèse du NAD+, soutient indirectement la fonction des sirtuines, qui peuvent désacétyler et donc modifier l'activité des protéines qui interagissent avec CHMP1B, renforçant ainsi son rôle dans le tri et le trafic endosomal. Collectivement, ces activateurs, par leurs actions biochimiques ciblées, favorisent un environnement qui facilite l'activité fonctionnelle accrue de CHMP1B.

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