CCL27, ein Chemokin, das an der Ansiedlung von T-Zellen in der Haut beteiligt ist, verfügt über mehrere chemische Aktivatoren, die seine Signalwirkung verstärken. Forskolin fördert durch die Erhöhung von cAMP indirekt die Funktion von CCL27, indem es die Proteinkinase A (PKA) aktiviert, die Schlüsselsubstrate der chemotaktischen Signalgebung phosphoryliert. In ähnlicher Weise erhöhen Prostaglandin E2 (PGE2) und IBMX den intrazellulären cAMP-Spiegel, wodurch die durch CCL27 vermittelten chemotaktischen Signale möglicherweise verstärkt werden. A23187 und Ionomycin, die beide die intrazelluläre Kalziumkonzentration erhöhen, könnten kalziumabhängige Signalwege aktivieren und damit die Rolle von CCL27 bei der Steuerung der Lymphozytenbewegung verstärken. Darüber hinaus aktiviert Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) die Proteinkinase C (PKC), wodurch die Signalkaskaden, die die Funktion von CCL27 verstärken, möglicherweise verstärkt werden.
Zusätzlich zu diesen Verbindungen aktiviert Sphingosin-1-phosphat (S1P) seine Rezeptoren, was möglicherweise zu einer Verstärkung des chemotaktischen Einflusses von CCL27 auf T-Zellen führt. Arachidonsäure dient als Vorläufer von Entzündungsmediatoren, die Immunreaktionen in einer Weise modulieren könnten, die die CCL27-Aktivität verstärkt. Histamin könnte durch Wechselwirkung mit seinen Rezeptoren auf Immunzellen Wege aktivieren, die CCL27 hochregulieren. Nikotinsäure könnte CCL27 auch indirekt beeinflussen, indem sie das intrazelluläre Kalzium erhöht. Schließlich könnten Inhibitoren wie U0126 und LY294002, die auf MEK bzw. PI3K abzielen, die zelluläre Signalübertragung zugunsten von Wegen verschieben, die CCL27 aktivieren, und so seine chemotaktische Funktion verstärken, ohne dass seine Expression direkt hochreguliert werden muss. Diese chemischen Aktivatoren verstärken gemeinsam die funktionelle Aktivität von CCL27, indem sie spezifische Signalwege und biologische Prozesse in Immunzellen beeinflussen.
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