Inhibiteurs Calnexin

Les inhibiteurs courants de la calnexine comprennent, entre autres, la thapsigargin CAS 67526-95-8, la tunicamycine CAS 11089-65-9, la brefdine A CAS 20350-15-6, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6 et l'inhibiteur de l'interaction eIF4E/eIF4G, le 4EGI-1 CAS 315706-13-9.

La calnexine est une protéine membranaire intégrale que l'on trouve principalement dans le réticulum endoplasmique (RE). Jouant un rôle crucial dans le repliement des protéines et le contrôle de la qualité, la calnexine se lie aux glycoprotéines lorsqu'elles sont transloquées dans le RE, garantissant que seules les protéines correctement repliées empruntent la voie sécrétoire. Sa fonction est particulièrement importante dans le contexte du cycle calnexine/calréticuline, un processus clé dans le contrôle et la garantie du repliement des protéines dans le RE. Ce cycle est essentiel pour l'homéostasie cellulaire, car le RE est un site majeur pour la synthèse des protéines membranaires et sécrétées. Les protéines mal repliées peuvent être nocives pour la cellule, entraînant des réactions de stress ou même la mort cellulaire. Le rôle des chaperons comme la calnexine dans le contrôle de la qualité est donc d'une importance capitale.

Les inhibiteurs de la calnexine sont des composés qui ciblent et entravent la fonction de la calnexine. En inhibant la calnexine, ces composés peuvent perturber le processus de repliement des protéines dans le RE, ce qui entraîne l'accumulation de protéines mal repliées. Étant donné le rôle central de la calnexine dans l'homéostasie des protéines, ses inhibiteurs peuvent affecter profondément les fonctions cellulaires, en particulier dans les cellules à forte activité sécrétoire. Ces inhibiteurs offrent un moyen d'étudier les complexités du repliement des protéines, le stress du RE et les réponses cellulaires à ce stress.