La forskolina destaca por implicar directamente a la adenilato ciclasa, elevando así los niveles de AMPc que entran en cascada en las actividades de fosforilación de la PKA, culminando potencialmente en la activación de la C16orf78. La ionomicina, a través de sus propiedades ionóforas del calcio, eleva el calcio intracelular, sirviendo de catalizador para las quinasas dependientes del calcio que probablemente afecten a la función del C16orf78. Paralelamente, el 2-APB actúa modulando los receptores de IP3, influyendo también en la dinámica del calcio dentro de la célula y, por extensión, en las vías de señalización de las que forma parte el C16orf78.
Los inhibidores de MEK, como el U0126 y el PD98059, impiden la fosforilación de ERK, un movimiento que puede hacer pivotar la maquinaria transcripcional de la célula hacia la regulación al alza de C16orf78. Mientras tanto, la inhibición de p38 MAPK por SB 203580 y el bloqueo de la señalización PI3K por LY294002 pueden alterar los patrones reguladores de la expresión y la actividad de C16orf78. La rapamicina, a través de su acción inhibidora de mTOR, puede aumentar la traducción de proteínas, incluida la C16orf78, mientras que la activación de la proteína quinasa C por PMA podría fosforilar factores de transcripción que aumentan directamente la expresión de la C16orf78. La tricostatina A, un inhibidor de HDAC, remodela el paisaje de la cromatina, lo que puede conducir a un aumento de la transcripción de C16orf78. Además, el impedimento de la CaM quinasa II por KN-93 junto con la interferencia de Thapsigargin con SERCA podrían provocar cambios en los estados de fosforilación y almacenamiento de calcio que forman parte integral de la regulación de la expresión de C16orf78.
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