BONO1-Aktivatoren umfassen ein Spektrum chemischer Verbindungen, die die funktionelle Aktivität von BONO1 über verschiedene Signalkaskaden indirekt verstärken. Forskolin, Isoproterenol, Epinephrin und Histamin erhöhen alle den intrazellulären cAMP-Spiegel und aktivieren anschließend die Proteinkinase A (PKA). Es ist bekannt, dass aktivierte PKA Zielproteine phosphoryliert, was ein Mechanismus ist, durch den die Aktivität von BONO1 verstärkt werden könnte. In ähnlicher Weise halten IBMX und Rolipram durch Hemmung des cAMP-Abbaus die PKA-Aktivierung aufrecht und verlängern das Potenzial für die Phosphorylierung und Aktivierung von BONO1. Die Verstärkung von BONO1 wird auch durch die Wirkung von PMA begünstigt, das die Proteinkinase C (PKC) aktiviert, die die Aktivität von BONO1 innerhalb ihrer spezifischen Signalwege phosphorylieren und erhöhen könnte. Darüber hinaus trägt L-Arginin zur BONO1-Aktivierung bei, indem es die Produktion von Stickstoffmonoxid steigert, das die Guanylatzyklase aktiviert, was zu erhöhten cGMP-Spiegeln und zur Aktivierung der Proteinkinase G (PKG) führt. PKG könnte, wie PKA, BONO1 phosphorylieren und seine Signalfunktionen verstärken.
Darüber hinaus wird die funktionelle Aktivität von BONO1 durch die Modulation des cGMP-Signalwegs durch Substanzen wie Vardenafil, Sildenafil und Zaprinast beeinflusst. Diese Phosphodiesterase-5-Inhibitoren erhöhen den cGMP-Spiegel, was zur Aktivierung von PKG führt, die dann BONO1 phosphorylieren und aktivieren kann. Anisomycin, das als stressaktivierter Proteinkinase-Aktivator wirkt, kann zur Aktivierung von JNK führen, die BONO1 weiter phosphorylieren kann, wodurch seine Rolle in den Stressreaktionswegen verstärkt wird. Insgesamt sind diese BONO1-Aktivatoren durch ihre zielspezifischen Wirkungen auf die zelluläre Signalübertragung in der Lage, die Verstärkung der durch BONO1 vermittelten Funktionen zu erleichtern, indem sie seine Signalkapazität effektiv verstärken, ohne dass eine Hochregulierung seiner Expression oder eine direkte Aktivierung erforderlich ist.
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