Amisyn Inhibidores

Los inhibidores comunes de la amisina incluyen, entre otros, la N-etilmaleimida CAS 128-53-0, la bafilomicina A1 CAS 88899-55-2, el inhibidor I de la dinamina, el Dynasore CAS 304448-55-3, la galotanina CAS 1401-55-4 y la concanavalina A CAS 11028-71-0.

Los inhibidores químicos de la amisina pueden afectar a su función de varias maneras, principalmente alterando los procesos y vías en los que participa. La N-etilmaleimida, por ejemplo, se dirige a los residuos de cisteína de las proteínas SNARE, incluidas las que interactúan con la amisina. Esta alquilación puede impedir la formación del complejo SNARE, un paso crucial en el acoplamiento y fusión de vesículas, inhibiendo así el papel de Amisyn en este proceso. La inhibición del tráfico de vesículas se ve agravada por compuestos como la Bafilomicina A1, que altera los gradientes de protones inhibiendo la bomba de protones V-ATPasa, lo que provoca un aumento del pH vesicular y un entorno desfavorable para la fusión de vesículas mediada por SNARE. Del mismo modo, Dynasore impide la función de dynamin, una GTPasa esencial para la liberación de vesículas del Golgi, reduciendo así el número de vesículas que pueden ser transportadas a la membrana para su fusión, afectando indirectamente al papel de Amisyn en el tráfico de vesículas.

Además, el ácido tánico puede unirse de forma inespecífica a las proteínas, alterando potencialmente las interacciones proteína-proteína dentro del complejo SNARE, mientras que la concavalina A puede unirse a los residuos de manosa de las glicoproteínas, alterando las interacciones proteínicas dependientes de la glicosilación y afectando potencialmente a la asociación de Amisyn con el complejo SNARE. La metil-β-ciclodextrina extrae el colesterol de las membranas, lo que puede alterar las balsas lipídicas y los dominios de membrana cruciales para el ensamblaje del complejo SNARE y, por tanto, afectar a la función de Amisyn. La forskolina, al aumentar los niveles de AMPc, activa la proteína quinasa A, lo que puede alterar los estados de fosforilación e interrumpir las interacciones del complejo SNARE. La monensina, un ionóforo de sodio, altera los gradientes iónicos, lo que afecta a la acidificación y el tráfico de vesículas, alterando el entorno necesario para que Amisyn funcione eficazmente. Además, el triskelion de clatrina, la genisteína y el ML-9 inhiben indirectamente la amisina a través de sus efectos sobre la formación, el reciclaje y el transporte de vesículas. La genisteína inhibe las vías de señalización de la tirosina quinasa que afectan a las interacciones entre proteínas, y el ML-9 inhibe la cadena ligera de miosina quinasa, que afecta a las interacciones actina-miosina necesarias para el transporte de vesículas.