Inhibiteurs AChE
Les inhibiteurs courants de l'AChE comprennent, sans s'y limiter, le Phenylmethylsulfonyl Fluoride CAS 329-98-6, l'Alternariol CAS 641-38-3, le Tacrine Hydrochloride CAS 1684-40-8, la Physostigmine CAS 57-47-6 et le Donepezil CAS 120014-06-4.
Les inhibiteurs de l'acétylcholinestérase (AChE) constituent une classe chimique importante caractérisée par leur interaction avec l'enzyme acétylcholinestérase, un acteur clé de la neurotransmission. La neurotransmission implique la transmission de signaux entre les cellules nerveuses par la libération puis la dégradation de neurotransmetteurs, comme l'acétylcholine, dans la fente synaptique. L'acétylcholinestérase, que l'on trouve principalement au niveau des synapses cholinergiques, a pour fonction d'hydrolyser rapidement l'acétylcholine, ce qui met fin à son action et permet de rétablir le potentiel de repos de la membrane neuronale. Les inhibiteurs de l'AChE, comme leur nom l'indique, entravent l'activité de l'acétylcholinestérase, ce qui entraîne l'accumulation d'acétylcholine dans la fente synaptique et prolonge ainsi les effets de la neurotransmission cholinergique. D'un point de vue structurel, les inhibiteurs de l'AChE englobent diverses entités chimiques, allant des alcaloïdes naturels aux composés synthétiques. Ils possèdent généralement des sites de liaison spécifiques qui leur permettent d'interagir avec le site actif de l'acétylcholinestérase. Cette interaction peut se produire par le biais de mécanismes compétitifs ou non compétitifs, en fonction des propriétés chimiques de l'inhibiteur. Les inhibiteurs compétitifs ressemblent à l'acétylcholine et entrent en compétition pour se lier au site actif, tandis que les inhibiteurs non compétitifs se lient à des sites alternatifs, déformant souvent la conformation de l'enzyme et réduisant son activité catalytique. Cette classe de composés joue un rôle crucial dans divers processus physiologiques au-delà de la neurotransmission, car l'acétylcholine et la signalisation cholinergique influencent des fonctions telles que la contraction musculaire, la régulation du système nerveux autonome et les processus cognitifs.
En conclusion, les inhibiteurs de l'AChE forment une classe chimique diversifiée qui interfère avec la dégradation normale de l'acétylcholine en inhibant l'acétylcholinestérase. Ce faisant, ils modulent la neurotransmission cholinergique, ce qui a des répercussions sur toute une série de processus physiologiques. La diversité structurelle de cette classe permet une variété de mécanismes de liaison, ce qui fait des inhibiteurs de l'AChE un sujet d'étude important dans la recherche chimique et biologique.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Cyclopenin | 19553-26-5 | sc-202115 | 5 mg | $263.00 | ||
La cyclopénine fonctionne comme un inhibiteur de l'acétylcholinestérase (AChE), caractérisé par sa capacité à former une liaison covalente stable avec le résidu sérine de l'enzyme. Cette interaction entraîne une inhibition prolongée de l'activité de l'AChE, perturbant l'hydrolyse de l'acétylcholine. La configuration stérique unique du composé renforce son affinité pour le site actif, tandis que sa nature lipophile permet une pénétration efficace de la membrane, influençant ainsi la dynamique de la transmission synaptique. | ||||||
N-Desmethyl Galanthamine | 41303-74-6 | sc-208026 | 2.5 mg | $290.00 | ||
La N-Desméthyl Galanthamine agit comme un inhibiteur de l'acétylcholinestérase (AChE) en se liant de manière réversible au site actif de l'enzyme, facilitant ainsi un mécanisme d'inhibition compétitif. Ses caractéristiques structurelles favorisent les liaisons hydrogène spécifiques et les interactions hydrophobes, améliorant la sélectivité pour l'AChE par rapport à d'autres sérines hydrolases. Le profil cinétique du composé révèle un taux d'inhibition modéré, permettant une modulation nuancée des voies de signalisation cholinergiques sans altération permanente de l'enzyme. | ||||||
Dichlorvos-d6 | 203645-53-8 | sc-207558 | 5 mg | $275.00 | 1 | |
Le dichlorvos-d6 agit comme un inhibiteur de l'acétylcholinestérase (AChE) en formant une liaison covalente avec le résidu sérine du site actif de l'enzyme, ce qui entraîne une inhibition irréversible. Son marquage isotopique unique améliore la stabilité et modifie la cinétique de la réaction, ce qui permet un suivi précis dans les études biochimiques. La nature lipophile du composé facilite la pénétration dans les membranes, influençant sa dynamique d'interaction avec l'AChE et affectant potentiellement l'accessibilité au substrat et les taux de renouvellement de l'enzyme. | ||||||
1,5-Bis(4-Allyldimethylammoniumphenyl)pentan-3-one, Dibromide | 402-40-4 | sc-206257 | 100 mg | $260.00 | ||
Le 1,5-Bis(4-Allyldiméthylammoniumphényl)pentan-3-one, Dibromide agit comme un inhibiteur de l'acétylcholinestérase (AChE) par un mécanisme distinct impliquant des interactions électrostatiques avec le site actif de l'enzyme. Ses groupes d'ammonium quaternaire augmentent l'affinité de la liaison, favorisant la formation d'un complexe stable. Le fragment dibromure contribue à sa réactivité, en facilitant l'attaque nucléophile et en modifiant la conformation de l'enzyme, ce qui peut avoir un impact significatif sur l'efficacité catalytique et le traitement des substrats. | ||||||
Caffeine | 58-08-2 | sc-202514 sc-202514A sc-202514B sc-202514C sc-202514D | 5 g 100 g 250 g 1 kg 5 kg | $32.00 $66.00 $95.00 $188.00 $760.00 | 13 | |
La caféine présente des interactions uniques en tant qu'inhibiteur de l'acétylcholinestérase (AChE), principalement par le biais d'une inhibition compétitive au niveau du site actif de l'enzyme. Ses caractéristiques structurelles permettent des liaisons hydrogène et des interactions hydrophobes, ce qui renforce l'affinité de sa liaison. La présence de groupes méthyles influe sur l'encombrement stérique, affectant la conformation de l'enzyme et son activité catalytique. Cette modulation de la dynamique de l'AChE peut entraîner une modification des niveaux de neurotransmetteurs, ce qui a un impact sur la transmission synaptique. | ||||||
Pyridostigmine bromide | 101-26-8 | sc-212607 sc-212607A | 1 g 5 g | $110.00 $395.00 | ||
Le bromure de pyridostigmine agit comme un inhibiteur réversible de l'acétylcholinestérase (AChE). Il se distingue par sa structure d'ammonium quaternaire qui améliore la solubilité et l'interaction avec l'enzyme. Son mécanisme implique la formation d'un complexe enzymatique carbamylé, qui inhibe temporairement l'activité de l'AChE. La configuration stérique unique du composé permet une compétition efficace avec l'acétylcholine, modulant la cinétique de l'enzyme et influençant le taux d'hydrolyse des neurotransmetteurs. | ||||||
(−)-Donepezil | 142057-80-5 | sc-496309 | 1 mg | $305.00 | ||
Le (-)-donépézil est un inhibiteur de l'acétylcholinestérase (AChE), caractérisé par sa capacité à former des interactions stables avec le site actif de l'enzyme. Sa structure chirale unique facilite les interactions non covalentes spécifiques, notamment l'empilement π-π et les forces de van der Waals, qui renforcent l'affinité de la liaison. La flexibilité conformationnelle du composé lui permet de s'adapter à la dynamique de l'enzyme, d'influencer la cinétique de la réaction et de modifier potentiellement les taux de renouvellement du substrat. | ||||||
1-Naphthyl-N-methylcarbamate | 63-25-2 | sc-237591 | 25 g | $285.00 | ||
Le 1-Naphthyl-N-méthylcarbamate fonctionne comme un inhibiteur réversible de l'acétylcholinestérase (AChE), caractérisé par son groupe aromatique naphtyle qui facilite les interactions hydrophobes avec le site actif de l'enzyme. Ce composé forme un complexe stable carbamate-enzyme, ce qui entraîne une inhibition prolongée de l'activité de l'AChE. Ses propriétés électroniques uniques et son encombrement stérique renforcent la sélectivité, affectant l'efficacité catalytique de l'enzyme et modifiant la dynamique des neurotransmetteurs dans la transmission synaptique. | ||||||