A20 Inhibidores

Los inhibidores comunes de A20 incluyen, entre otros, Talidomida CAS 50-35-1, Inhibidor de la activación de NFκB III CAS 380623-76-7, Lipopolisacárido, E. coli O55:B5 CAS 93572-42-0, Cicloheximida CAS 66-81-9 y BAY 11-7085 CAS 196309-76-9.

A20, también conocido como TNFAIP3 (Proteína 3 Inducida por el Factor de Necrosis Tumoral Alfa), es una proteína citoplasmática con un papel multifacético en la regulación de la inflamación y la supervivencia celular. Funciona principalmente como una enzima editora de ubiquitina, un proceso que implica la eliminación y adición secuencial de moléculas de ubiquitina a sustratos específicos. A través de sus acciones, A20 desempeña un papel crucial en la modulación de la vía de señalización del Factor Nuclear kappa B (NF-κB), un regulador central de las respuestas inmunitarias e inflamatorias. Al controlar la actividad de NF-κB, A20 asegura que los procesos inflamatorios sean autolimitantes y no se descontrolen. Como regulador de retroalimentación negativa, A20 es inducido por la activación de NF-κB y, a su vez, actúa para terminar la señalización de NF-κB, manteniendo así la homeostasis celular.

Dado su papel central en la regulación de la inflamación, dirigir la atención hacia A20 ofrece una estrategia para modular la respuesta inmunitaria. Los inhibidores de A20 son una clase de moléculas diseñadas para inhibir específicamente la función de A20, influyendo así en la vía de señalización de NF-κB. Al inhibir A20, estas moléculas pueden amplificar o prolongar la respuesta inflamatoria impulsada por NF-κB, lo cual podría ser beneficioso en ciertas situaciones donde se desea una activación inmunitaria mejorada. El diseño y desarrollo de inhibidores de A20 implican una comprensión profunda de la estructura de la proteína, su actividad enzimática de edición de ubiquitina y sus interacciones con otras proteínas celulares. Los estudios de estructura-función sobre A20, combinados con métodos computacionales avanzados, han permitido la identificación de bolsillos de unión o dominios que pueden ser objetivo de pequeñas moléculas.