Inhibiteurs 2810408P10Rik

Les inhibiteurs courants du 2810408P10Rik comprennent, entre autres, la chélérythrine CAS 34316-15-9, le clioquinol CAS 130-26-7, le disulfirame CAS 97-77-8, le zinc CAS 7440-66-6 et la 1,10-phénanthroline CAS 66-71-7.

Les inhibiteurs de la protéine à doigt de zinc 933 sont des produits chimiques qui interfèrent avec le bon fonctionnement ou l'intégrité structurelle de Zfp933, un membre de la famille des protéines à doigt de zinc. Les domaines à doigt de zinc nécessitent une coordination avec les ions zinc pour maintenir leur structure et faciliter leur rôle dans les interactions avec l'ADN, l'ARN ou les protéines. Les agents tels que la chélérythrine et le clioquinol agissent en perturbant ces interactions essentielles. La chélérythrine y parvient en s'intercalant dans l'ADN et en empêchant Zfp933 d'accéder à ses sites de liaison, tandis que le clioquinol chélate les ions zinc, compromettant ainsi la stabilité structurelle de la protéine. Le disulfirame et la pyrithione zinc exercent leurs effets en se liant aux ions zinc, ce qui peut entraîner une distorsion du motif du doigt de zinc et, en fin de compte, compromettre la fonction de la protéine.

Des composés comme la 1,10-Phénanthroline et le TPEN sont de puissants chélateurs qui séquestrent les ions zinc loin des domaines à doigt de zinc, ce qui entraîne une perte de conformation fonctionnelle. Les donneurs d'oxyde nitrique introduisent des réactions de nitrosylation qui peuvent modifier les résidus cystéine dans les structures à doigt de zinc, ce qui peut affecter la conformation et la fonctionnalité de la protéine. De même, des composés tels que la mimosine, le NSC 606985 et la dithizone se lient aux ions métalliques et peuvent donc perturber l'interaction entre Zfp933 et ses ions zinc essentiels. L'ebselen et le PDTC peuvent influencer l'état d'oxydoréduction des résidus cystéine dans les domaines à doigts de zinc ou chélater les ions zinc, respectivement, ce qui peut entraîner une modification de l'activité de la protéine.