Calpain 抑制因子

E-64-c 是一种钙依赖性半胱氨酸蛋白酶 calpain 的强效抑制剂，其特点是能够与活性位点半胱氨酸残基形成共价键。这种选择性相互作用会改变酶的构象，有效阻止底物进入并调节蛋白水解活性。这种化合物的独特结构可以特异性地靶向钙蛋白酶，影响细胞信号传导途径和蛋白质周转，从而对各种生理过程产生影响。

PD 145305 是一种选择性钙蛋白酶抑制剂，通过独特的作用机制发挥作用，与酶的活性位点结合，破坏其蛋白水解功能。这种化合物对钙蛋白酶有很高的亲和力，能显著改变酶的动力学。通过稳定钙蛋白酶的非活性形式，PD 145305 能有效调节细胞内的钙信号传导，影响特定底物的降解，从而影响细胞稳态和蛋白质调节。

Aureusimine B 具有钙蛋白酶调节剂的功能，能与酶的调节结构域发生独特的相互作用。这种化合物能改变钙蛋白酶的构象动力学，提高其对特定底物的选择性。其独特的结合亲和力会影响酶的蛋白水解活性，从而改变反应动力学。通过选择性地与钙蛋白酶结合，Aureusimine B 在微调细胞信号通路和蛋白质周转方面发挥了作用，展示了其复杂的生物化学行为。

青霉素是一种钙蛋白酶调节剂，其特点是能够通过特定的非共价相互作用破坏酶的活性位点。这种化合物可影响钙蛋白酶的底物识别和催化效率，从而改变蛋白水解率。其独特的结构特征有利于选择性结合，从而导致对细胞过程的不同调控。该化合物对钙蛋白酶动力学的影响突出了它在调节蛋白酶活性和细胞稳态中的作用。

钙蛋白酶抑制剂是一种强效钙蛋白酶抑制剂，具有独特的机制，能够稳定酶的非活性构象。通过与钙蛋白酶催化结构域结合，它能够改变酶的构象动力学，有效降低其蛋白水解活性。这种选择性抑制作用能够影响多种信号通路，因为钙蛋白酶参与多种细胞过程。该化合物的特异性和结合亲和力凸显了其在调节蛋白酶功能和维持细胞完整性方面的作用。

ALLM 是一种选择性钙蛋白酶抑制剂，它通过一种独特的机制发挥作用，与酶的活性位点相互作用，阻止底物进入。这种相互作用会导致构象转变，从而削弱钙蛋白酶的蛋白水解功能。这种化合物的独特结构使其具有很高的结合亲和力，从而影响 calpain 的动力学特性并调节剂其在细胞信号通路中的作用。它的特异性突显了细胞环境中蛋白酶调控的复杂平衡。

ALLN 是一种强效的钙蛋白酶抑制剂，其特点是能够与酶的催化结构域形成稳定的相互作用。这种化合物通过诱导构象变化来改变底物识别，从而破坏酶的正常活性。ALLN 独特的立体和电子特性提高了它的选择性，使其能够精细调节钙蛋白酶介导的蛋白水解。它对反应动力学的影响凸显了各种生物环境中蛋白酶调控的复杂性。

MDL-28170是一种选择性钙蛋白酶抑制剂，与酶的活性位点具有独特的结合动力学。其结构有利于氢键和疏水相互作用形成，从而显著改变钙蛋白酶的底物亲和力。该化合物的动力学特征揭示了一种竞争性抑制机制，突出了其在调节蛋白水解途径中的作用。MDL-28170独特的分子相互作用使其能够特异性地靶向钙蛋白酶同工型，展示了其对蛋白酶活性的复杂影响。

乙二胺四乙酸二钠盐（二水合物）是一种螯合剂，能有效螯合二价金属离子，影响各种生化途径。它能与钙离子和镁离子形成稳定的复合物，从而改变酶的活性并稳定蛋白质结构。这种化合物具有独特的溶解特性，能增强与生物大分子的相互作用。通过调节金属离子的可用性，乙二胺四乙酸在调节酶反应和细胞过程中发挥着至关重要的作用，并对整个分子动力学产生影响。