PILR-α Anticorpo (47-12): sc-100286

O anticorpo PILR-α (47-12) é um anticorpo monoclonal de cadeia leve IgG1 kappa de camundongo que detecta a proteína PILR-alfa de origem humana por western blotting (WB), imunoprecipitação (IP) e ensaio imunoenzimático (ELISA). O anticorpo anti-PILR-alfa (47-12) está disponível num formato não conjugado. A proteína PILR-α, também conhecida como recetor α do tipo 2 da imunoglobulina emparelhada (Ig) ou FDF03, desempenha um papel crucial no sistema imunitário, funcionando como um recetor inibitório que ajuda a regular as respostas imunitárias. O PILR-α é predominantemente expresso nos tecidos hematopoiéticos e encontra-se em várias células imunitárias, incluindo macrófagos, monócitos, granulócitos e células dendríticas. O PILR-α reconhece fixadores O-glicosilados sialilados, como o MIC2, que são importantes para a sinalização celular e a regulação imunitária. O PILR-α contém um motivo inibitório baseado na tirosina do recetor imunitário (ITIM) que facilita o recrutamento de fosfatases, levando à inibição da ativação imunitária. O PILR-α existe em quatro isoformas devido a emendas alternativas, sendo que as isoformas 1 e 2 são proteínas de membrana do tipo I de passagem única que se localizam na membrana celular, enquanto as isoformas 3 e 4 são proteínas secretadas. Esta diversidade de isoformas permite uma regulação diferenciada das respostas imunitárias, tornando o PILR-α um componente crítico na manutenção da homeostase imunitária.

Alexa Fluor^® é uma marca comercial da Molecular Probes Inc., OR., EUA

LI-COR^® e Odyssey^® são marcas registadas da LI-COR Biosciences

Referencias do PILR-α Anticorpo (47-12):

1. A PILRalpha, uma nova proteína com motivo inibitório baseado em tirosina de imunorreceptores, recruta SHP-1 após a fosforilação da tirosina e está emparelhada com a contraparte truncada PILRbeta.  |  Mousseau, DD., et al. 2000. J Biol Chem. 275: 4467-74. PMID: 10660620
2. O FDF03, um novo recetor inibitório da superfamília das imunoglobulinas, é expresso por células dendríticas e mieloides humanas.  |  Fournier, N., et al. 2000. J Immunol. 165: 1197-209. PMID: 10903717
3. Ativação de células assassinas naturais e de células dendríticas após o reconhecimento de um novo ligando do tipo CD99 pelo recetor do tipo 2 da imunoglobulina emparelhada.  |  Shiratori, I., et al. 2004. J Exp Med. 199: 525-33. PMID: 14970179
4. Uma assinatura genética de receptores MHC inibitórios identifica um subconjunto BDCA3(+) de células dendríticas induzidas por IL-10 com reduzida capacidade aloestimuladora in vitro.  |  Velten, FW., et al. 2004. Eur J Immunol. 34: 2800-11. PMID: 15368296
5. Análise comparativa do locus do recetor do tipo imunoglobulina emparelhado (PILR) em seis genomas de mamíferos: duplicação, conversão e nascimento de novos genes.  |  Wilson, MD., et al. 2006. Physiol Genomics. 27: 201-18. PMID: 16926269
6. Expressão, cristalização e análise preliminar por difração de raios X do recetor alfa do tipo 2 semelhante a Ig emparelhado humano (PILRalpha).  |  Tabata, S., et al. 2008. Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. 64: 44-6. PMID: 18097101
7. Caracterização biofísica do reconhecimento de CD99 O-glicosilado por receptores tipo 2 Ig-like emparelhados.  |  Tabata, S., et al. 2008. J Biol Chem. 283: 8893-901. PMID: 18234675
8. PILRalpha é um coreceptor de entrada do vírus herpes simplex-1 que se associa à glicoproteína B.  |  Satoh, T., et al. 2008. Cell. 132: 935-44. PMID: 18358807

O anticorpo PILR-α/β preferido é o Anticorpo PILR-α/β (H-2): sc-390847.