p-Shc Anticorpo (1E3): sc-81519

O gene Shc codifica três proteínas amplamente expressas que atuam como substratos para receptores e tirosina quinases nas vias de transdução de sinal. Os receptores de fatores de crescimento com atividade de tirosina quinase fosforilam e, portanto, modulam a função da Shc. Especificamente, a fosforilação da tirosina dos resíduos 239/240 e 317 de Shc estimula o ativado de Ras/MAPK por meio do recrutamento do complexo Grb2-Sos, com Shc ligando Grb2. Esses resíduos estão presentes em todas as isoformas de Shc. In vitro, os resíduos de tirosina 239/240 são fosforilados pela tirosina quinase Src, enquanto a estimulação de células hematopoiéticas com interleucina 3 (IL-3) resulta na fosforilação da Shc, principalmente nos resíduos Tyr 239 e Tyr 317. Da mesma forma, a insulina e o EGF estimulam a fosforilação de Shc e a subsequente ligação de Shc e Grb2. A Shc tem uma função na mitogênese induzida pela insulina, competindo com o IRS para se ligar ao receptor de insulina. O gene humano Shc é mapeado no cromossomo 1q21.3.

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Referencias do p-Shc Anticorpo (1E3):

1. Identificação de shc como a principal proteína de ligação à subunidade beta 3 tirosina-fosforilada de alfa IIbbeta 3 durante a sinalização plaquetária de integrina de fora para dentro.  |  Cowan, KJ., et al. 2000. J Biol Chem. 275: 36423-9. PMID: 10964917
2. Transdução de sinais através de fragmentos carboxi-terminais tirosina-fosforilados de APP através de uma maior interação com proteínas adaptadoras Shc/Grb2 em astrócitos reactivos do cérebro com doença de Alzheimer.  |  Russo, C., et al. 2002. Ann N Y Acad Sci. 973: 323-33. PMID: 12485888
3. Papel do SHPS-1 na regulação da Shc estimulada pelo fator de crescimento semelhante à insulina I e da ativação da proteína cinase activada por mitogénio nas células musculares lisas vasculares.  |  Ling, Y., et al. 2005. Mol Biol Cell. 16: 3353-64. PMID: 15888547
4. A p66 Shc e a Shc fosforilada por tirosina em tumores primários da mama identificam as doentes susceptíveis de recidiva apesar da terapia com tamoxifeno.  |  Frackelton, AR., et al. 2006. Breast Cancer Res. 8: R73. PMID: 17196107
5. As simulações de dinâmica molecular revelam que a fosforilação de Tyr-317 reduz a afinidade de ligação de Shc a resíduos fosfotirosil do recetor do fator de crescimento epidérmico.  |  Suenaga, A., et al. 2009. Biophys J. 96: 2278-88. PMID: 19289054
6. A proteína adaptadora Shc actua como um imuno-regulador para a maturação estimulada por LPS de células dendríticas derivadas da medula óssea.  |  Chen, KD., et al. 2011. BMC Immunol. 12: 32. PMID: 21612602
7. A exendina-4 inibe o stress oxidativo induzido pela glicose elevada nas células epiteliais do pigmento da retina através da modulação da expressão e ativação da p66Shc.  |  Al Sabaani, N. 2021. Cutan Ocul Toxicol. 40: 175-186. PMID: 34275397
8. Motivos específicos reconhecidos pelos domínios SH2 de Csk, 3BP2, fps/fes, GRB-2, HCP, SHC, Syk e Vav.  |  Songyang, Z., et al. 1994. Mol Cell Biol. 14: 2777-85. PMID: 7511210
9. Interação bi-dentada induzida pela ativação de SHIP e Shc em linfócitos B.  |  Pradhan, M. and Coggeshall, KM. 1997. J Cell Biochem. 67: 32-42. PMID: 9328837
10. A Gads é uma nova proteína adaptadora com domínios SH2 e SH3 que se liga à Shc fosforilada com tirosina.  |  Liu, SK. and McGlade, CJ. 1998. Oncogene. 17: 3073-82. PMID: 9872323

O anticorpo Shc preferido é o Anticorpo Shc (PG-797): sc-967.