M13 Major Coat Protein Anticorpo (RL-ph2): sc-53005

O anticorpo anti-M13 Major Coat Protein (RL-ph2) é um anticorpo monoclonal de cadeia leve IgG2a kappa de camundongo que detecta a proteína M13 da reatividade da espécie M13 por western blotting (WB), imunoprecipitação (IP), imunofluorescência (IF) e citometria de fluxo (FCM). O anticorpo Anti-M13 Major Coat Protein (RL-ph2) desempenha um papel crucial na compreensão da morfogénese do fago filamentoso, particularmente na síntese e montagem da proteína do revestimento principal, que é essencial para a formação de viriões infecciosos. A proteína M13 está localizada principalmente na membrana plasmática da célula hospedeira, onde se liga à membrana citoplasmática da E. coli, expondo o seu sítio antigénico ao exterior. Esta interação é vital para a capacidade do fago de infetar células bacterianas, uma vez que a M13 Major Coat Protein facilita a entrada do ADN viral no hospedeiro. A proteína M13 sofre uma série de modificações, incluindo a síntese inicial de um "péptido líder" amino-terminal de 23 aminoácidos, conhecido como "procoat", que é crucial para a sua maturação e subsequente montagem no virião sem lípidos. A compreensão da estrutura e da função da Proteína da Camada Principal M13 não só lança luz sobre o ciclo de vida viral, mas também fornece informações sobre potenciais aplicações em biotecnologia e terapia com fagos, onde a capacidade de manipular a montagem de fagos pode levar a soluções inovadoras no combate a infecções bacterianas.

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Referencias do M13 Major Coat Protein Anticorpo (RL-ph2):

1. Papel dos resíduos aromáticos na interface lípido-água na proteína de revestimento principal do bacteriófago M13 ligada a micelas.  |  Yuen, CT., et al. 2000. Biochemistry. 39: 16155-62. PMID: 11123944
2. Interações de ancoragem na membrana da proteína de revestimento principal M13.  |  Meijer, AB., et al. 2001. Biochemistry. 40: 8815-20. PMID: 11467942
3. Dependência da oligomerização e segregação lateral da proteína de revestimento principal M13 na composição da bicamada.  |  Fernandes, F., et al. 2003. Biophys J. 85: 2430-41. PMID: 14507706
4. Análise mutacional exaustiva da proteína de revestimento principal M13: estruturas melhoradas para a exposição de fagos C-terminal.  |  Held, HA. and Sidhu, SS. 2004. J Mol Biol. 340: 587-97. PMID: 15210356
5. Quantificação da seletividade proteína-lípido utilizando FRET: aplicação à proteína da capa principal M13.  |  Fernandes, F., et al. 2004. Biophys J. 87: 344-52. PMID: 15240469
6. Topologia da bicamada lipídica da alfa-hélice transmembrana da proteína de revestimento M13 Major e perfil de polaridade da bicamada por espetroscopia de fluorescência dirigida ao local.  |  Koehorst, RB., et al. 2004. Biophys J. 87: 1445-55. PMID: 15345527
7. Mecanismos de ancoragem da proteína de revestimento principal M13 associada à membrana.  |  Stopar, D., et al. 2006. Chem Phys Lipids. 141: 83-93. PMID: 16620800
8. Estudo FRET de proteínas de membrana: determinação da inclinação e orientação do domínio N-terminal da proteína de revestimento principal M13.  |  Nazarov, PV., et al. 2007. Biophys J. 92: 1296-305. PMID: 17114224
9. Reconstituição da proteína de revestimento principal M13 e do seu segmento peptídico transmembranar num modelo de ADN.  |  Li, W., et al. 2007. Biochemistry. 46: 8579-91. PMID: 17595059
10. Acessibilidade e dinâmica de resíduos Cys em mutantes da proteína de revestimento principal do Bacteriófago IKe e M13.  |  Khan, AR., et al. 1995. Biochemistry. 34: 12388-97. PMID: 7547983

O anticorpo M13 Major Coat Protein preferido é o Anticorpo M13 Major Coat Protein (RL-ph1): sc-53004.