Date published: 2025-9-8

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CaM Kinase II substrate 281-291

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Nomes alternativos:
MHRQETVDCLK-NH2
Aplicacao:
CaM Kinase II substrate 281-291 é um substrato sintético para a CaM Kinase II
Privada:
≥95%
Peso Molecular:
1358.6
Para uso em exclusivo em pesquisa. Não se destina a uso em diagnostico e tratamento.
* Refere-se a Certificado de Análise para data especifica de lotes (incluindo-se o conteúdo de agua).

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O substrato 281-291 da CaM Kinase II é uma ferramenta crucial na investigação molecular, particularmente na elucidação dos mecanismos reguladores da sinalização da proteína quinase II dependente de cálcio/calmodulina (CaMKII) nas vias celulares. Este substrato peptídico, também conhecido como o domínio auto-inibitório da CaMKII, serve como alvo de fosforilação pela enzima, levando à ativação da CaMKII e subsequentes cascatas de sinalização a jusante. Ao imitar o substrato natural da CaMKII, o substrato 281-291 da CaM Kinase II permite aos investigadores investigar a atividade da enzima e o seu papel em vários processos celulares, como a plasticidade sináptica, a aprendizagem e a memória. Amplamente utilizado em estudos de neurociência e biologia celular, este substrato forneceu informações cruciais sobre a sinalização da CaMKII e as suas implicações na função neuronal. Além disso, a sua utilização levou à identificação de novos substratos e mecanismos reguladores da CaMKII, contribuindo para uma melhor compreensão do papel da enzima nas redes de sinalização celular. A continuação da exploração com o substrato 281-291 da CaM Kinase II é promissora para a descoberta de mais informações sobre o significado funcional da CaMKII na fisiologia e patologia celulares, avançando, em última análise, o nosso conhecimento do seu papel na saúde e na doença.


CaM Kinase II substrate 281-291 Referencias

  1. Redução da atividade e expressão da proteína cinase dependente de Ca2+-calmodulina no miocárdio do VE de cães com insuficiência cardíaca.  |  Mishra, S., et al. 2003. Am J Physiol Heart Circ Physiol. 284: H876-83. PMID: 12424092
  2. Caracterização de duas isoformas de CK1 de T. gondii.  |  Donald, RG., et al. 2005. Mol Biochem Parasitol. 141: 15-27. PMID: 15811523
  3. Comparação de diferentes técnicas IMAC utilizadas para enriquecimento de péptidos fosforilados.  |  Kånge, R., et al. 2005. J Biomol Tech. 16: 91-103. PMID: 16030316
  4. Alterações desenvolvimentais da localização, atividade e função da CaMKII durante a remodelação pós-embrionária do SNC em Manduca sexta.  |  Burkert, P. and Duch, C. 2006. Eur J Neurosci. 23: 335-49. PMID: 16420442
  5. Fragmento catalítico ativo da proteína quinase II dependente de Ca2+/calmodulina. Purificação, caraterização e análise estrutural.  |  Yamagata, Y., et al. 1991. J Biol Chem. 266: 15391-7. PMID: 1651329
  6. Os receptores beta1-adrenérgicos estimulam a contratilidade cardíaca e a ativação da CaMKII in vivo e aumentam a disfunção cardíaca após enfarte do miocárdio.  |  Yoo, B., et al. 2009. Am J Physiol Heart Circ Physiol. 297: H1377-86. PMID: 19633206
  7. Inibição da proteína quinase II dependente de Ca2+/calmodulina pelo ácido araquidónico e seus metabolitos.  |  Piomelli, D., et al. 1989. Proc Natl Acad Sci U S A. 86: 8550-4. PMID: 2554319
  8. Proteína quinase II dependente de Ca2+/calmodulina: identificação da treonina-286 como local de autofosforilação na subunidade alfa associada à geração de atividade independente de Ca2+.  |  Thiel, G., et al. 1988. Proc Natl Acad Sci U S A. 85: 6337-41. PMID: 2842767
  9. Regulação dependente do ciclo celular e específica da quinase do permutador Na/H apical e da Na,K-ATPase na linha celular renal LLC-PK1 por calcitonina.  |  Chakraborty, M., et al. 1994. Proc Natl Acad Sci U S A. 91: 2115-9. PMID: 8134357
  10. Purificação e caraterização da proteína quinase III dependente de calmodulina de reticulócitos de coelho e pâncreas de rato.  |  Mitsui, K., et al. 1993. J Biol Chem. 268: 13422-33. PMID: 8514778
  11. Ativação da proteína quinase II dependente de Ca2+/calmodulina e regulação da sinalização de Ca2+ na glomerulosa suprarrenal.  |  Fern, RJ., et al. 1995. Am J Physiol. 269: F751-60. PMID: 8594869
  12. A calmodulina regula a fusão dos endossomas.  |  Colombo, MI., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 7707-12. PMID: 9065429
  13. Ativação da proteína quinase C pelo cálcio livre intracelular na linha celular do motoneurónio Nsc-19.  |  Hasham, MI., et al. 1997. Biochim Biophys Acta. 1360: 177-91. PMID: 9128183

Informacoes sobre ordens

Nome do ProdutoNumero de CatalogoUNIDPrecoQdeFAVORITOS

CaM Kinase II substrate 281-291, 1 mg

sc-3118
1 mg
$95.00