Aminopeptidase P1 Anticorpo (H-4): sc-514272

O anticorpo anti-aminopeptidase P1 (H-4) é um anticorpo monoclonal IgG2b κ de camundongo anti-aminopeptidase P1 (também designado anticorpo anti-aminopeptidase P1) que detecta a proteína aminopeptidase P1 de origem de camundongo, rato e humana por WB, IP, IF e ELISA. O anticorpo anti-aminopeptidase P1 (H-4) está disponível na forma de anticorpo anti-aminopeptidase P1 não conjugado, bem como em várias formas conjugadas de anticorpo anti-aminopeptidase P1, incluindo agarose, HRP, PE, FITC e vários conjugados Alexa Fluor®. As aminopeptidases compreendem uma família de proteínas enzimáticas amplamente distribuídas em eucariotas e procariotas e funcionam para catalisar a remoção de aminoácidos dos terminais N das proteínas. A aminopeptidase P1 é específica da prolina; cliva o aminoácido N-terminal onde o segundo resíduo é a prolina. É uma enzima de mamíferos que degrada a bradicinina, dependente de metais, que existe em duas formas: uma forma ligada à membrana e uma forma citosólica. A Aminopeptidase P1 está ligada à GPI e a forma ligada à membrana é expressa em todos os tecidos, com maior expressão no pâncreas. Foi demonstrado que a aminopeptidase P1 é um recetor para o péptido de regresso à mama, pelo que pode ser um potencial alvo terapêutico para o tratamento e a prevenção do cancro da mama.

Alexa Fluor^® é uma marca comercial da Molecular Probes Inc., OR., EUA

LI-COR^® e Odyssey^® são marcas registadas da LI-COR Biosciences

Referencias do Aminopeptidase P1 Anticorpo (H-4):

1. Clonagem, expressão e caraterização da aminopeptidase P citosólica humana: uma única enzima dependente de manganês (II).  |  Cottrell, GS., et al. 2000. Biochemistry. 39: 15121-8. PMID: 11106490
2. Especialização molecular da vasculatura mamária: um peptídeo exibido por fagos que se dirige à mama liga-se à aminopeptidase P na vasculatura mamária.  |  Essler, M. and Ruoslahti, E. 2002. Proc Natl Acad Sci U S A. 99: 2252-7. PMID: 11854520
3. Análise cinética e cristalográfica de uma aminopeptidase P mutante de Escherichia coli: perspectivas sobre o reconhecimento do substrato e o mecanismo de catálise.  |  Graham, SC., et al. 2006. Biochemistry. 45: 964-75. PMID: 16411772
4. A tirosina 387 e a arginina 404 são fundamentais no mecanismo hidrolítico da Escherichia coli aminopeptidase P.  |  Jao, SC., et al. 2006. Biochemistry. 45: 1547-53. PMID: 16460001
5. Expressão do tripsinogénio catiónico humano com um terminal N autêntico utilizando o splicing mediado por inteins em Escherichia coli deficiente em aminopeptidase P.  |  Király, O., et al. 2006. Protein Expr Purif. 48: 104-11. PMID: 16542853
6. Alterações na expressão de enzimas intestinais em ratos expostos ao níquel.  |  Singla, A., et al. 2006. J Appl Toxicol. 26: 397-401. PMID: 16819762
7. Reacções de hipersensibilidade dependentes de cininas em hemodiálise: factores metabólicos e genéticos.  |  Molinaro, G., et al. 2006. Kidney Int. 70: 1823-31. PMID: 17003818
8. Enzimas de clivagem do neuropeptídeo Y (NPY): homólogos estruturais e funcionais da dipeptidil peptidase 4.  |  Frerker, N., et al. 2007. Peptides. 28: 257-68. PMID: 17223229
9. Imagiologia dinâmica em direto de cavéolas que bombeia anticorpos específicos de forma rápida e específica através do endotélio do pulmão.  |  Oh, P., et al. 2007. Nat Biotechnol. 25: 327-37. PMID: 17334358
10. O gene mitocondrial de resposta a proteínas desdobradas Clpp é necessário para manter a reserva folicular ovariana durante o envelhecimento, para a competência oocitária e o desenvolvimento de embriões pré-implantacionais.  |  Wang, T., et al. 2018. Aging Cell. 17: e12784. PMID: 29851234
11. O gene de resposta ao stress mitocondrial Clpp não é necessário para a função das células da granulosa.  |  Esencan, E., et al. 2020. Antioxidants (Basel). 10: PMID: 33374937
12. Purificação, caraterização e clonagem de uma aspartil aminopeptidase citosólica.  |  Wilk, S., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 15961-70. PMID: 9632644

Os anticorpos monoclonais para alvos proteicos de mamíferos e não-mamíferos representam essencialmente todos os alvos cobertos por anticorpos policlonais. Mais de 8.300 dos nossos anticorpos são oferecidos como conjugados ImmunoCruz^®, o que elimina a necessidade de um anticorpo secundário.

Os anticorpos da Santa Cruz Biotechnology têm mais de 360.000 citações em pesquisas. O anticorpo Anti-Aminopeptidase P1 Antibody (H-4) tem 0 citações numa variedade de publicações científicas.

Os anticorpos primários como o Anti-Aminopeptidase P1 Antibody (H-4) para proteínas-alvo de mamíferos são recomendados para a deteção de uma série de espécies de mamíferos, principalmente de ratazanas, ratos e humanos. Muitos anticorpos de mamíferos são também ideais para a investigação veterinária e reactivos com alvos proteicos ovinos, suínos, caprinos, felinos, caninos, bovinos e equinos. Os anticorpos monoclonais primários da Santa Cruz Biotechnology são adequados para aplicações de investigação laboratorial e não se destinam a utilização diagnóstica ou terapêutica.

Aminopeptidase P1 Especificações do anticorpo (H-4)

Nome alternativo do produto: Aminopeptidase P1

Nome do Clone do Produto: H-4

Classificação: Acorpo Primário

Clonalidade: Anticorpo monoclonal

Isótipo do anticorpo: IgG_2b kappa light chain

Aminoácidos: 103-246

Alvo de Epitopo: Aminopeptidase P

Espécie de Epítopo: human

Reatividade/Deteção do Produto: Aminopeptidase P1

Reatividade/Deteção de Espécies: mouse, rat, human

Reatividade Adicional de Mamíferos: N/A

Reatividade Adicional de Não-Mamíferos: N/A

Aplicações: WB, IP, IF, ELISA

Informações sobre o tratamento: Each vial contains 200 µg IgG_2b kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citações de pesquisa: 0 citações em várias publicações científicas

Conjugados/Formas disponíveis para o Anticorpo Aminopeptidase P1 (H-4): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin