Date published: 2025-10-29

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V1RI3 Inibidores

Os inibidores comuns do V1RI3 incluem, entre outros, a Wortmannin CAS 19545-26-7, o LY 294002 CAS 154447-36-6, a Rapamicina CAS 53123-88-9, a Estaurosporina CAS 62996-74-1 e o PD 98059 CAS 167869-21-8.

Os inibidores da V1RI3 são uma classe de compostos químicos concebidos para interagir especificamente com a proteína V1RI3 e inibir a sua função. A proteína V1RI3 é uma molécula biológica que desempenha um papel em vários processos celulares. Os inibidores que visam esta proteína são estruturalmente diversos, reflectindo a natureza complexa do sítio ativo da proteína e as interacções necessárias para uma inibição eficaz. A conceção destes inibidores envolve frequentemente uma análise estrutural meticulosa da proteína V1RI3, incluindo a sua conformação tridimensional e as alterações dinâmicas que pode sofrer durante os processos biológicos. As estruturas químicas dos inibidores da V1RI3 incorporam normalmente grupos funcionais capazes de formar interacções fortes e selectivas com resíduos de aminoácidos no local ativo da proteína alvo. Estas interacções são cruciais para o processo de inibição, uma vez que perturbam a função natural da proteína.

O desenvolvimento de inibidores da V1RI3 é uma tarefa sofisticada que exige um conhecimento profundo da química medicinal e da bioquímica das proteínas. Os cientistas utilizam várias técnicas, como a cristalografia de raios X, a modelação computacional e os estudos da relação estrutura-atividade (SAR) para aperfeiçoar a eficácia e a seletividade destes inibidores. Estes estudos ajudam a identificar fragmentos moleculares chave que são críticos para a ligação e inibição da proteína V1RI3, orientando assim a síntese de compostos mais potentes e selectivos. Os inibidores podem atuar através de diferentes mecanismos, como a inibição competitiva, em que a molécula inibidora compete com os substratos ou ligandos naturais para se ligar ao local ativo, ou a inibição não competitiva, em que o inibidor se liga a uma parte diferente da proteína, provocando uma alteração conformacional que reduz a sua atividade. O mecanismo de ação preciso pode ser influenciado pela estrutura do inibidor e pelas características únicas da proteína V1RI3.

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