A Ubiquitin Specific Peptidase 17 Like Family Member 3 (USP17L3) é um membro da família das proteases específicas da ubiquitina (USP), que faz parte do grupo de enzimas cisteíno-proteases de maior dimensão. As proteases desta família são conhecidas por serem enzimas desubiquitinantes (DUBs) que clivam as porções de ubiquitina dos substratos proteicos conjugados com ubiquitina. O processo de desubiquitinação é fundamental para a regulação da renovação e sinalização das proteínas, uma vez que evita que as proteínas sejam alvo de degradação pelo proteassoma, um complexo celular responsável pela degradação de proteínas indesejadas ou danificadas.
Pensa-se que a USP17L3, tal como outros membros da subfamília USP17, desempenha um papel na regulação de processos celulares como o controlo do ciclo celular, a apoptose e a transdução de sinais. Isto é conseguido através da modulação da estabilidade e da função de várias proteínas substrato através da remoção de cadeias de ubiquitina. A especificidade da USP17L3 para determinados substratos e as vias exactas que influencia são áreas de investigação ativa, como é o caso de muitas DUBs. A atividade da USP17L3 é fortemente regulada no interior da célula, uma vez que a desubiquitinação descontrolada pode levar a uma sinalização celular aberrante e contribuir para estados patológicos, incluindo cancro e doenças neurodegenerativas. A expressão de USP17L3 pode ser regulada tanto a nível transcricional como pós-traducional, assegurando que a sua atividade deubiquitinadora é modulada de acordo com as necessidades celulares.
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