TERE1 Inibidores

Os inibidores comuns do TERE1 incluem, entre outros, a Lovastatina CAS 75330-75-5, a Sinvastatina CAS 79902-63-9, a Atorvastatina CAS 134523-00-5, o GGTI 298 CAS 1217457-86-7 e o sal de trifluoroacetato FTI-277 CAS 170006-73-2 (base livre).

Os inibidores da TERE1 abrangem uma gama de compostos que interagem com a proteína 1 que contém o domínio da preniltransferase UbiA (TERE1) ou influenciam a sua atividade. Estes inibidores não têm como alvo direto a TERE1; em vez disso, influenciam as vias e os processos bioquímicos em que a TERE1 está envolvida. O principal mecanismo de ação destes inibidores é a perturbação ou modificação do processo de prenilação, uma modificação pós-tradução essencial para a função de várias proteínas, incluindo a TERE1.

Esta classe inclui inibidores da farnesiltransferase e da geranilgeraniltransferase, como o GGTI-298 e o FTI-277, que impedem a adição de grupos farnesil e geranilgeranil às proteínas. Ao inibir estas enzimas, os inibidores afectam indiretamente a atividade das proteínas que necessitam de prenilação para a sua função ou localização, o que pode incluir a TERE1. Além disso, fazem parte desta classe compostos como a Lovastatina, a Sinvastatina e a Atorvastatina, conhecidos pelo seu papel na inibição da HMG-CoA redutase. Estas estatinas reduzem a disponibilidade de intermediários isoprenóides necessários para a prenilação, reduzindo assim o conjunto de substratos disponíveis para a prenilação mediada pela TERE1. Além disso, esta classe inclui inibidores da esqualeno sintase, que desempenha um papel na biossíntese do colesterol. Ao inibir esta enzima, estes compostos podem influenciar indiretamente a disponibilidade dos precursores necessários para o processo de prenilação. Os compostos como o ácido zoledrónico, o alendronato, o risedronato e o ibandronato, que inibem a farnesil difosfato sintase, também se enquadram na categoria dos inibidores da TERE1. Ao impedirem a síntese de farnesil difosfato, um precursor essencial para a prenilação, estes compostos podem modular a via da prenilação, afectando assim as proteínas associadas a este processo.