Os inibidores da espectrina α I abrangem um grupo diversificado de agentes químicos que se caracterizam principalmente pela sua capacidade de modular as interacções e funções das subunidades da espectrina α no quadro citoesquelético das células. As espectrinas são componentes cruciais do arcabouço estrutural da célula, formando uma rede que suporta a forma da célula, a estabilidade mecânica e a organização intracelular. As subunidades α da espectrina desempenham um papel fundamental na ligação do citoesqueleto de actina à membrana plasmática, contribuindo assim para a manutenção da integridade e da forma das células. Os inibidores desta classe actuam visando diferentes componentes moleculares e vias associadas às subunidades de espectrina α I e às suas interacções com outros elementos do citoesqueleto. Estes inibidores apresentam vários mecanismos de ação, incluindo a perturbação da ligação entre a espectrina α I e os seus parceiros de interação, como a anquirina e a actina. Ao perturbar estas interacções, estes inibidores podem levar a alterações na organização do citoesqueleto e na ligação membrana-citoesqueleto.
Alguns inibidores desta classe inibem competitivamente a ligação da anquirina à espectrina α I, enfraquecendo as ligações que ancoram a rede de espectrina à membrana. Outros interferem com a polimerização ou estabilidade da actina, influenciando indiretamente a disposição da rede do citoesqueleto de espectrina-actina. Além disso, alguns inibidores têm como alvo direto enzimas ou vias moleculares que afetam o papel da espectrina na manutenção da estrutura celular, como as proteases de calpaína que clivam a espectrina, levando à instabilidade da membrana. Em resumo, os inibidores da espectrina α I constituem uma categoria quimicamente diversa de compostos que impedem as interacções e funções normais das subunidades da espectrina α I na intrincada estrutura citoesquelética das células. Através de uma variedade de mecanismos, estes inibidores alteram as ligações entre a espectrina e os seus parceiros de ligação ou modulam a estabilidade e a organização da rede actina-espectrina. Esta perturbação da arquitetura celular normal pode ter um impacto notável na forma, mecânica e organização intracelular das células.
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Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
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Calpeptin | 117591-20-5 | sc-202516 sc-202516A | 10 mg 50 mg | $119.00 $447.00 | 28 | |
Inibe as proteases calpaína, impedindo a sua clivagem da espectrina e de outras proteínas do citoesqueleto, mantendo assim a integridade da membrana celular. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
Liga-se aos monómeros de actina, impedindo a sua polimerização e perturbando a rede do citoesqueleto actina-espectrina, o que leva a alterações da deformabilidade celular. | ||||||
(±)-Blebbistatin | 674289-55-5 | sc-203532B sc-203532 sc-203532A sc-203532C sc-203532D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $179.00 $307.00 $455.00 $924.00 $1689.00 | 7 | |
Inibe a atividade da ATPase da miosina II, perturbando a contratilidade da actomiosina e afectando a interação entre a espectrina e a actina. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
Inibe a proteína cinase associada à Rho (ROCK), levando a uma alteração da dinâmica do citoesqueleto de actina e a potenciais efeitos a jusante na organização da espectrina. | ||||||
CK 666 | 442633-00-3 | sc-361151 sc-361151A | 10 mg 50 mg | $315.00 $1020.00 | 5 | |
Interrompe a ramificação da actina mediada pelo complexo Arp2/3, afectando a organização da malha de actina-espectrina na periferia da célula. | ||||||
Phalloidin | 17466-45-4 | sc-202763 | 1 mg | $229.00 | 33 | |
Estabiliza os filamentos de actina, levando a alterações na rede actina-espectrina e afectando as propriedades mecânicas das células. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
Inibe a polimerização da actina, afectando a integridade do citoesqueleto de actina-espectrina e alterando a forma e a deformabilidade das células. |