SerpinA3n Inibidores

Os inibidores comuns da SerpinA3n incluem, entre outros, a aprotinina CAS 9087-70-1, o hemissulfato de leupeptina CAS 55123-66-5, a quimostatina CAS 9076-44-2, o E-64 CAS 66701-25-5 e o cloridrato de AEBSF CAS 30827-99-7.

Os inibidores químicos da SerpinA3n incluem uma variedade de compostos que têm como objetivo a capacidade da proteína para inibir serina proteases. O fluorofosfato de diisopropilo e o fluoreto de fenilmetanosulfonilo actuam como inibidores directos, interagindo com o resíduo de serina no local ativo da SerpinA3n. O fluorofosfato de diisopropilo consegue este efeito através de uma modificação covalente, enquanto o fluoreto de fenilmetanosulfonilo utiliza a sulfonilação para obter um efeito semelhante. Ambas as acções resultam na prevenção da função inibidora da protease da SerpinA3n. A aprotinina, embora seja um inibidor de proteínas pequenas, pode envolver-se com proteases que normalmente interagiriam com a SerpinA3n, levando a um número reduzido de alvos disponíveis para a SerpinA3n e diminuindo assim a sua ação inibidora.

A leupeptina e a antipaína actuam ligando-se a serina e cisteína proteases, que são alvos potenciais da SerpinA3n. O seu efeito inibitório sobre estas proteases reduz indiretamente a capacidade funcional da SerpinA3n. Do mesmo modo, a quimostatina inibe as serino-proteases do tipo quimotripsina, o que pode diminuir a atividade das proteases que interagem com a SerpinA3n, levando a uma consequente redução da atividade da SerpinA3n. O E-64, ao inibir irreversivelmente as cisteíno-proteases, e a pepstatina A, ao inibir as aspartil-proteases, podem preservar a função inibitória da SerpinA3n, impedindo a degradação ou clivagem proteolítica que normalmente reduziria a sua atividade. O AEBSF, um inibidor da serina protease, liga-se irreversivelmente a resíduos de serina nos locais activos das proteases, impedindo assim potencialmente a interação entre estas proteases e a SerpinA3n. O mesilato de gabexato e o mesilato de camostato competem com a SerpinA3n pelos mesmos alvos das proteases, inibindo eficazmente a SerpinA3n ao limitar a sua capacidade de formar complexos inibitórios com estas proteases. O nafamostato também participa nesta inibição competitiva, ligando-se às proteases alvo e inibindo assim a atividade da SerpinA3n. Coletivamente, estes produtos químicos perturbam as capacidades funcionais da SerpinA3n, alterando diretamente o seu sítio ativo ou reduzindo indiretamente o seu potencial para interagir com serina proteases e inibi-las. Através destes mecanismos, os inibidores comprometem a capacidade da SerpinA3n para regular a atividade das proteases nos contextos biológicos em que actua.