RPS6KL1 Ativadores

Os activadores comuns do RPS6KL1 incluem, entre outros, a forskolina CAS 66575-29-9, o cloridrato de isoproterenol CAS 51-30-9, o PMA CAS 16561-29-8, a isonomia CAS 56092-82-1 e o AICAR CAS 2627-69-2.

A regulação e ativação da RPS6KL1, uma cinase com papéis fundamentais no crescimento celular e no metabolismo, são mediadas por várias moléculas e vias de sinalização. Os compostos que aumentam os níveis intracelulares de AMPc, por exemplo, promovem indiretamente um ambiente propício à fosforilação desta quinase. A ativação da proteína quinase A (PKA), um alvo primário do AMPc, conduz a eventos de fosforilação subsequentes, que incluem o RPS6KL1 como substrato. Esta cascata de fosforilação pode culminar no aumento da atividade cinase do RPS6KL1, que é crucial para o seu papel na sinalização celular. Do mesmo modo, os agonistas que estimulam os receptores beta-adrenérgicos também aumentam os níveis de AMPc e activam a PKA, promovendo assim a fosforilação e a ativação do RPS6KL1. Além disso, as moléculas que modulam os níveis de cálcio intracelular influenciam indiretamente a atividade do RPS6KL1 através da ativação da quinase dependente de calmodulina (CaMK), que é conhecida por fosforilar e, assim, ativar as cinases a jusante.

Por outro lado, a inibição das proteínas fosfatases leva a um aumento geral do estado fosforilado das proteínas celulares, que pode incluir a RPS6KL1, aumentando assim a sua atividade. Isto significa que os inibidores das proteínas fosfatases, como a PP1 e a PP2A, contribuem inadvertidamente para a ativação da RPS6KL1 ao impedirem a desfosforilação dos seus locais de ativação. As vias activadas pelo stress que envolvem a JNK e a p38 MAPK também desempenham um papel na regulação da atividade da quinase. Os inibidores destas vias podem induzir uma sinalização compensatória que, em última análise, pode resultar no aumento da atividade da RPS6KL1.