PTPλ Inibidores

Os inibidores comuns da PTPλ incluem, entre outros, o ortovanadato de sódio CAS 13721-39-6, o zinco CAS 7440-66-6, a suramina de sódio CAS 129-46-4, o óxido de fenilarsina CAS 637-03-6 e o estibogluconato de sódio CAS 16037-91-5.

Os inibidores químicos da PTPλ incluem uma gama de compostos que podem ligar-se e obstruir a atividade enzimática desta proteína. O bis(maltolato)oxovanádio(IV) tem como alvo a PTPλ ocupando o sítio de reconhecimento de fosfato, que é crucial para a função da enzima na remoção de grupos fosfato dos seus substratos. Do mesmo modo, o ortovanadato de sódio actua como um inibidor competitivo, imitando o substrato e disputando o sítio ativo da PTPλ, inibindo assim a sua atividade fosfatásica. O cloreto de zinco, outro inibidor, pode bloquear o acesso do substrato ao sítio ativo ou provocar alterações conformacionais na PTPλ que reduzem a sua eficiência catalítica. A suramina, que é conhecida pela sua capacidade de se ligar a várias proteínas, também se liga ao sítio ativo da PTPλ, impedindo a enzima de interagir com os seus substratos.

Além disso, o óxido de fenilarsina actua interagindo com os ditióis vicinais no sítio ativo da PTPλ, um elemento essencial para a ação catalítica da enzima. O estibogluconato de sódio inibe a PTPλ ocupando o mesmo sítio e interferindo na desfosforilação do substrato. O ácido 3-(3,5-Dibromo-4-hidroxibenzoil)-2-etilbenzofurano-6-sulfónico simula o estado de transição dos substratos de ésteres de fosfato da enzima, actuando assim como um inibidor competitivo. O inibidor irreversível cloridrato de fluoreto de 4-(2-aminoetil)benzenossulfonilo forma uma forte ligação covalente com um resíduo de serina no sítio ativo da PTPλ, resultando numa inibição sustentada. O ácido 5-iodo-salicílico e o ácido 4-hidroxi-3-nitrofenilacético são ambos inibidores competitivos que imitam a estrutura dos substratos naturais da PTPλ, reduzindo eficazmente a atividade da enzima. A 2-sódio-4-amino-5-hidroxi-6-(hidroximetil)-3-(2H)-piridazinona quelatiza o ião metálico catalítico, indispensável à atividade da PTPλ. Por fim, a oxitiamina perturba o estado de fosforilação da PTPλ ao antagonizar a tiamina, necessária para o funcionamento normal da enzima.