PRSS35 Inibidores

Os inibidores comuns do PRSS35 incluem, entre outros, o cloridrato de AEBSF CAS 30827-99-7, o mesilato de gabexato CAS 56974-61-9, o mesilato de nafamostato CAS 82956-11-4, o mesilato de camostato CAS 59721-29-8 e o sivelestato CAS 127373-66-4.

Os inibidores químicos da PRSS35 podem impedir a função da proteína através de vários mecanismos, todos eles envolvendo a interrupção específica da sua atividade proteolítica. O AEBSF é um desses inibidores, que funciona modificando covalentemente o grupo hidroxilo do resíduo de serina no local ativo da PRSS35, obstruindo assim a sua ação enzimática. O cloridrato de fluoreto de 4-(2-aminoetilo) benzenossulfonilo funciona de forma semelhante, ligando-se diretamente ao resíduo de serina da PRSS35 para impedir a clivagem de ligações peptídicas que a protease catalisaria de outra forma. O mesilato de gabexato e o mesilato de nafamostato actuam da mesma forma, bloqueando o local ativo da PRSS35 e impedindo a sua função normal de protease. A intervenção destes produtos químicos assegura a paragem da clivagem específica do substrato normalmente executada pela PRSS35.

A inibição adicional é conseguida com produtos químicos como o mesilato de Camostat, que se liga à PRSS35 e inibe a sua atividade ao mascarar o sítio ativo da enzima, impedindo a interação com os seus substratos. O Sivelestat e o Alvelestat, embora tenham sido inicialmente desenvolvidos para inibir a elastase dos neutrófilos, possuem a capacidade de inibir as serino-proteases em geral, incluindo a PRSS35, ligando-se ao sítio ativo da enzima. O Z-FA-FMK, um inibidor à base de péptidos, interage com a PRSS35 de forma semelhante, impedindo a hidrólise das proteínas do substrato. A ulinastatina oferece inibição ao ligar-se à PRSS35 e a outras serino-proteases, suprimindo assim a atividade da enzima. A aprotinina, um inibidor de proteases de largo espetro, pode também inibir a PRSS35, formando complexos estequiométricos reversíveis com serino-proteases. Por último, a Leupeptina, que inibe tanto as serina como as cisteína proteases, inibe a PRSS35 através da formação de um complexo estável com o local ativo da enzima, neutralizando eficazmente a sua função proteolítica. Cada uma destas substâncias químicas actua para inibir diretamente a atividade da PRSS35, assegurando que o papel da proteína na catalisação da quebra de ligações peptídicas específicas é impedido.