PRSS16 Inibidores

Os inibidores comuns do PRSS16 incluem, entre outros, o cloridrato de AEBSF CAS 30827-99-7, o mesilato de gabexato CAS 56974-61-9, o mesilato de camostato CAS 59721-29-8, o mesilato de nafamostato CAS 82956-11-4 e o sivelestato CAS 127373-66-4.

Os inibidores químicos da PRSS16 incluem uma variedade de compostos que interagem com a proteína de diferentes formas para inibir a sua função. O AEBSF e o cloridrato de fluoreto de 4-(2-aminoetilo) benzenossulfonilo são inibidores da serina protease que modificam covalentemente o resíduo de serina no local ativo da PRSS16, um componente essencial para a sua atividade catalítica. Esta modificação covalente torna o PRSS16 inativo, uma vez que deixa de poder participar na proteólise dos seus substratos. Do mesmo modo, o E-64 liga a PRSS16 de forma irreversível ao mesmo resíduo de serina crucial, assegurando o bloqueio do sítio ativo da enzima e a impossibilidade de a proteína desempenhar a sua função enzimática. Por outro lado, o Mesilato de Gabexato, o Mesilato de Camostato e o Mesilato de Nafamostato actuam como inibidores competitivos. Ocupam o local ativo do PRSS16, impedindo que as moléculas de substrato acedam ao local necessário para a sua clivagem. Ao imitarem o estado de transição ou os substratos reais, estes inibidores ligam-se mais fortemente à PRSS16 do que os seus substratos naturais, levando a uma redução da atividade da protease.

Outros inibidores interagem com a PRSS16 formando complexos reversíveis com o local ativo da enzima, o que impede a função proteolítica normal da PRSS16. Por exemplo, o Hemissulfato de Leupeptina liga-se reversivelmente ao PRSS16, criando complexos estáveis que impedem a atividade da enzima. O Sivelestat também se liga seletivamente ao local ativo da PRSS16, mas fá-lo impedindo a clivagem das ligações peptídicas nos substratos, que é um passo crítico na função da proteína. A aprotinina utiliza uma estratégia de inibição semelhante, formando uma associação estreita e reversível com o local ativo da PRSS16. Embora a Pepstatina A seja tradicionalmente conhecida como um inibidor da protease aspártica, devido às semelhanças estruturais nos sítios activos, também pode ligar-se ao sítio ativo da PRSS16 e interferir com a sua função. Por último, o fosforamidon inibe a PRSS16 através de um mecanismo ligeiramente diferente; quelata o ião zinco, que é crucial para a atividade de protease da PRSS16, o que conduz a uma inibição indireta mas eficaz da capacidade proteolítica da proteína.