LRRIQ4 Ativadores

Os activadores comuns do LRRIQ4 incluem, entre outros, a forskolina CAS 66575-29-9, o rolipram CAS 61413-54-5, o galato de (-)-epigalocatequina CAS 989-51-5, o ácido okadaico CAS 78111-17-8 e a calicilina A CAS 101932-71-2.

Os activadores do LRRIQ4 são um grupo diversificado de compostos químicos que aumentam a atividade funcional do LRRIQ4, uma proteína que se prevê ter atividade de serina/treonina fosfatase e estar envolvida na transdução de sinais. A forskolina e o rolipram, através da sua ação de aumento dos níveis intracelulares de AMPc, aumentam indiretamente a atividade do LRRIQ4 activando a PKA, que fosforila os substratos envolvidos nas vias da serina/treonina fosfatase, reforçando assim o papel do LRRIQ4 na transdução de sinais. O galato de epigalocatequina, ao inibir a sinalização competitiva da quinase, potencia indiretamente as vias mediadas pelo LRRIQ4, permitindo um aumento da sua atividade. Inibidores como o ácido okadaico e a calicilina A, que têm como alvo as proteínas fosfatases 1 e 2A, alteram o equilíbrio da fosfatase celular, aumentando potencialmente a atividade relativa da fosfatase do LRRIQ4. Esta alteração do equilíbrio da fosfatase pode aumentar a importância do LRRIQ4 em vias de sinalização específicas.

A atividade do LRRIQ4 é ainda influenciada por compostos que modulam os níveis de cálcio intracelular e várias vias de cinase. A ionomicina e a tapsigargina, ao elevarem os níveis de cálcio, activam mecanismos de sinalização dependentes do cálcio, que são cruciais para a atividade fosfatásica do LRRIQ4. O PMA, como ativador da PKC, e o LY294002, um inibidor da PI3K, modificam várias vias de sinalização, aumentando potencialmente o envolvimento do LRRIQ4 na transdução de sinais mediada por serina/treonina fosfatase. O U0126, ao inibir a MEK1/2, altera a sinalização MAPK, o que pode indiretamente aumentar a atividade do LRRIQ4 em vias relacionadas. A esturosporina, apesar da sua inibição de quinase de largo espetro, pode reforçar seletivamente as vias do LRRIQ4, ao aumentar a inibição dos processos relacionados com o LRRIQ4. Por último, a esfingosina-1-fosfato, através do seu efeito na sinalização dos esfingolípidos, poderia potenciar ainda mais o papel do LRRIQ4 na transdução de sinais mediada pela fosfatase, ilustrando a complexa interação destes activadores na modulação da atividade funcional do LRRIQ4.