Lck BP-1 Inibidores

Os inibidores comuns de Lck BP-1 incluem, mas não se limitam a PP 2 CAS 172889-27-9, Dasatinib CAS 302962-49-8, SU6656 CAS 330161-87-0, Saracatinib CAS 379231-04-6 e AP 24534 CAS 943319-70-8.

Os inibidores químicos da Lck BP-1 operam através de vários modos de ação para impedir a atividade cinase da proteína, que é crucial para a sua função na sinalização dos receptores das células T. O PP2, um inibidor potente, tem como alvo o local de ligação ao ATP da Lck BP-1, impedindo assim diretamente a sua atividade cinase. Este mecanismo é partilhado pelo SU6656, que também inibe seletivamente as cinases da família Src ligando-se ao domínio da cinase, impedindo assim a ativação da proteína pelo ATP. Do mesmo modo, o Dasatinib funciona ocupando o domínio da cinase ativa da Lck BP-1, o que leva à inibição da sua atividade de fosforilação. O saracatinib e o WH-4-023 empregam uma abordagem comparável, competindo com o ATP na ligação ao domínio da cinase, desligando efetivamente a atividade cinase da Lck BP-1. O bosutinib, embora vise principalmente o BCR-ABL, apresenta um perfil de inibição da cinase mais amplo que inclui o Lck BP-1, ligando-se também ao seu domínio cinase, impedindo assim a sua função.

Expandindo ainda mais o arsenal de inibidores de Lck BP-1, o ponatinib demonstra o seu efeito inibidor ligando-se ao domínio da cinase e obstruindo a ligação ao ATP, uma propriedade que partilha com o seu nome alternativo, AP-24534. O bafetinib e o A-770041, embora inicialmente desenvolvidos para outras cinases, inibem a Lck BP-1 ligando-se competitivamente ao local de ligação do ATP, que é essencial para a atividade da cinase. O NVP-BHG712, embora tenha como alvo a quinase EphB4, pode inibir a Lck BP-1 explorando semelhanças estruturais e potencialmente envolvendo o sítio ATP da Lck BP-1. Além disso, o KX2-391 destaca-se pelo seu mecanismo único de inibição da Lck BP-1, em que se liga ao local do substrato peptídico em vez do local de ligação ao ATP, oferecendo uma via distinta para a inibição da cinase.