Os activadores da KRTAP10-4, uma proteína integrante da estrutura do cabelo, exercem a sua influência através de várias vias bioquímicas para aumentar a sua atividade. A ativação da proteína quinase C (PKC) através de compostos que imitam o diacilglicerol pode resultar na fosforilação de proteínas associadas à estrutura e função das queratinas, podendo afetar diretamente a KRTAP10-4. Do mesmo modo, as alterações nos níveis de cálcio intracelular podem ativar cinases dependentes do cálcio, que podem ter como alvo o KRTAP10-4 ou os seus parceiros de ligação no folículo piloso. A elevação do AMPc nas células pode ativar a proteína quinase A (PKA), que é conhecida por fosforilar uma vasta gama de substratos, incluindo os que se associam a estruturas de queratina, aumentando assim potencialmente a atividade do KRTAP10-4. Além disso, a inibição das serina/treonina fosfatases leva a um aumento global do estado de fosforilação das proteínas, que pode incluir a KRTAP10-4, alterando a sua atividade no folículo piloso.
Outras moléculas exercem os seus efeitos na atividade da KRTAP10-4 modulando diferentes aspectos da biologia do folículo piloso e da função dos queratinócitos. A inibição da GSK-3 e a subsequente ativação da via de sinalização Wnt podem levar a efeitos a jusante na regulação do citoesqueleto, com potencial impacto no KRTAP10-4. As alterações na expressão genética mediadas pelos receptores de ácido retinóico podem influenciar os processos de queratinização, afectando assim a expressão e a função do KRTAP10-4. Além disso, os compostos que promovem a diferenciação dos queratinócitos ou alteram a dinâmica do folículo piloso podem levar a uma maior expressão e atividade do KRTAP10-4.
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