KBTBD10 Inibidores

Os inibidores comuns do KBTBD10 incluem, entre outros, a tricostatina A CAS 58880-19-6, a actinomicina D CAS 50-76-0, a rapamicina CAS 53123-88-9, a dexametasona CAS 50-02-2 e a mifepristona CAS 84371-65-3.

A KBTBD10, ou proteína 10 com repetições Kelch e domínio BTB (POZ), faz parte da família das proteínas BTB-Kelch. As proteínas desta família possuem normalmente um domínio BTB (Broad-Complex, Tramtrack, and Bric a brac) e múltiplos motivos Kelch. O domínio BTB é conhecido pelo seu papel nas interacções proteína-proteína, particularmente na formação de complexos cullin-RING ubiquitina ligase (CRL). Os motivos Kelch, por outro lado, estão implicados na ligação a filamentos de actina, sugerindo um papel na dinâmica do citoesqueleto. Tendo em conta os domínios que contém, suspeita-se que a KBTBD10 esteja envolvida em processos celulares que necessitam de interacções proteína-proteína e que possa estar envolvida em processos de ubiquitinação, na dinâmica do citoesqueleto ou em ambos.

Os inibidores da KBTBD10 são entidades químicas que modulam a função ou a estabilidade da proteína KBTBD10. Estes inibidores podem atuar bloqueando os locais de interação da proteína, como os domínios BTB ou Kelch, impedindo assim que a KBTBD10 forme complexos com os seus parceiros naturais de ligação. Ao fazê-lo, podem perturbar processos que dependem destas interacções. Além disso, os inibidores podem também atuar a nível transcricional ou translacional, reduzindo a expressão da KBTBD10. Outro mecanismo possível é a interferência com as modificações pós-traducionais do KBTBD10, o que poderia alterar a sua estabilidade, localização ou dinâmica de interação. Dada a suspeita do papel da KBTBD10 em processos celulares como a ubiquitinação e a organização do citoesqueleto, a inibição da sua função poderia fornecer informações sobre estas vias e aprofundar a nossa compreensão dos meandros das redes de proteínas celulares.