HSPA4L Inibidores
Os inibidores comuns de HSPA4L incluem, entre outros, a quercetina CAS 117-39-5, a geldanamicina CAS 30562-34-6, o 17-AAG CAS 75747-14-7, a withaferina A CAS 5119-48-2 e o radicol CAS 12772-57-5.
Os inibidores da HSPA4L constituem uma classe de compostos químicos concebidos especificamente para obstruir as actividades funcionais da proteína HSPA4L. A proteína HSPA4L, que é um membro da família das proteínas de choque térmico, participa em processos celulares que facilitam a dobragem correcta de proteínas nascentes e a reparação ou degradação de proteínas mal dobradas. A inibição da HSPA4L pode perturbar esses processos, levando potencialmente a uma acumulação de proteínas mal dobradas e à subsequente ativação de respostas celulares ao stress. Os inibidores da HSPA4L atingem os seus efeitos através da ligação protéica ao domínio ATPase da proteína, impedindo a hidrólise do ATP, que é crucial para a função da proteína. Esta ligação protéica prejudica a capacidade da proteína de interagir com os seus substratos, inibindo assim a sua atividade acompanhante. Como resultado, as funções homeostáticas normais que a HSPA4L regula na célula são prejudicadas, levando a uma diminuição da capacidade da célula para gerir o stress proteómico.
Os inibidores químicos específicos que têm como alvo a HSPA4L são criados para garantir uma elevada afinidade e especificidade para os locais activos da proteína. Ao fazê-lo, estes inibidores podem modular eficazmente as vias de resposta ao stress em que a HSPA4L está envolvida. Através da inibição da HSPA4L, estes compostos podem afetar indiretamente várias vias de sinalização e processos moleculares que dependem do funcionamento adequado da dobragem de proteínas mediada por chaperones. Os mecanismos precisos destes inibidores envolvem a alteração da dinâmica conformacional da HSPA4L, que, por sua vez, influencia a estabilidade da proteína e as suas interacções com as co-chaperonas e as proteínas clientes. Esta ação reflecte um aspeto crítico da regulação celular, uma vez que a HSPA4L desempenha um papel na manutenção da homeostase proteica, e a sua inibição pode conduzir a uma cascata de efeitos no ambiente celular que se estendem para além das interacções iniciais proteína-proteína.
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| Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
|---|---|---|---|---|---|---|
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
A quercetina é um flavonoide que inibe a família das proteínas de choque térmico, que inclui a HSPA4L. Ao estabilizar a HSP70, impede indiretamente o funcionamento adequado da HSPA4L, uma vez que a HSPA4L funciona num complexo com outras proteínas de choque térmico, diminuindo assim a atividade chaperona da HSPA4L. | ||||||
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
A geldanamicina liga-se especificamente à proteína de choque térmico 90 (Hsp90) e inibe a sua função. Uma vez que a HSPA4L é uma co-chaperone da Hsp90, a inibição da Hsp90 perturba a associação Hsp90-HSPA4L, reduzindo assim indiretamente a atividade da HSPA4L. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
O 17-AAG é um derivado da Geldanamicina que também se liga à Hsp90. Desestabiliza e degrada as proteínas clientes da Hsp90, que podem incluir proteínas que interagem com a HSPA4L, levando a uma redução da atividade da HSPA4L por associação. | ||||||
Withaferin A | 5119-48-2 | sc-200381 sc-200381A sc-200381B sc-200381C | 1 mg 10 mg 100 mg 1 g | $127.00 $572.00 $4090.00 $20104.00 | 20 | |
A withaferina A é conhecida pela sua capacidade de inibir a função da Hsp90 e, por extensão, é provável que perturbe o papel da HSPA4L como co-chaperona, diminuindo assim a sua atividade. | ||||||
Radicicol | 12772-57-5 | sc-200620 sc-200620A | 1 mg 5 mg | $90.00 $326.00 | 13 | |
O Radicicol liga-se à Hsp90, inibindo a sua atividade ATPase. Uma vez que a HSPA4L funciona em conjunto com a Hsp90, a inibição da Hsp90 pelo Radicicol resultaria numa diminuição da atividade da HSPA4L. | ||||||
Silybin | 22888-70-6 | sc-202812 sc-202812A sc-202812B sc-202812C | 1 g 5 g 10 g 50 g | $54.00 $112.00 $202.00 $700.00 | 6 | |
Foi demonstrado que a silibinina influencia a expressão das proteínas de choque térmico. Pode diminuir a atividade da HSPA4L modulando os níveis de expressão das chaperonas moleculares na célula. | ||||||
(−)-Epigallocatechin Gallate | 989-51-5 | sc-200802 sc-200802A sc-200802B sc-200802C sc-200802D sc-200802E | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g 10 g | $42.00 $72.00 $124.00 $238.00 $520.00 $1234.00 | 11 | |
Foi referido que a EGCG, uma catequina presente no chá verde, modula a resposta ao choque térmico. Pode impedir a atividade da HSPA4L, afectando a resposta global da proteína de choque térmico. | ||||||
Triptolide | 38748-32-2 | sc-200122 sc-200122A | 1 mg 5 mg | $88.00 $200.00 | 13 | |
Foi demonstrado que a triptolida induz a expressão da proteína de choque térmico. Poderia potencialmente inibir a HSPA4L causando uma resposta desequilibrada ao stress, levando a uma diminuição da sua atividade funcional. | ||||||
Heat Shock Protein Inhibitor I | 218924-25-5 | sc-221709 | 5 mg | $95.00 | 5 | |
O KNK437 é um composto benzilideno-lactâmico que inibe a síntese de proteínas de choque térmico. Esta inibição estende-se provavelmente à HSPA4L, uma vez que esta faz parte da família das proteínas de choque térmico. | ||||||
Tryptanthrin | 13220-57-0 | sc-202844 sc-202844A | 1 mg 5 mg | $50.00 $213.00 | ||
A triptantrina foi identificada como um inibidor da resposta ao choque térmico, o que pode resultar numa diminuição da atividade da HSPA4L através da supressão da resposta ao stress celular. | ||||||